गिलहरी- उच्च आणविक भार प्राकृतिक पॉलिमर से मिलकर अमीनो एसिड अवशेष , पेप्टाइड बंधन द्वारा जुड़ा हुआ; जीवित जीवों के मुख्य घटक और जीवन प्रक्रियाओं के आणविक आधार हैं।

प्रकृति में 300 से अधिक विभिन्न अमीनो एसिड ज्ञात हैं, लेकिन उनमें से केवल 20 ही मनुष्यों, जानवरों और अन्य उच्च जीवों के प्रोटीन का हिस्सा हैं। प्रत्येक अमीनो एसिड में होता है कार्बोक्सिल समूह, अमीनो समूह α-स्थिति में (दूसरे कार्बन परमाणु पर) और मौलिक (साइड चेन), जो विभिन्न अमीनो एसिड के बीच भिन्न होती है। शारीरिक पीएच (~7.4) पर, अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह आमतौर पर अलग हो जाता है और अमीनो समूह प्रोटोनेटेड होता है।

सभी अमीनो एसिड (ग्लाइसिन के अपवाद के साथ) में एक असममित कार्बन परमाणु होता है (यानी, ऐसा परमाणु, जिसके सभी चार वैलेंस बांड अलग-अलग प्रतिस्थापनों द्वारा व्याप्त होते हैं, इसे चिरल केंद्र कहा जाता है), इसलिए वे के रूप में मौजूद हो सकते हैं एल- और डी-स्टीरियोइसोमर्स (मानक ग्लिसराल्डिहाइड है):

मानव प्रोटीन के संश्लेषण के लिए केवल एल-अमीनो एसिड का उपयोग किया जाता है। लंबे जीवन काल वाले प्रोटीन में, एल-आइसोमर्स धीरे-धीरे डी-कॉन्फ़िगरेशन प्राप्त कर सकते हैं, और यह प्रत्येक अमीनो एसिड की एक निश्चित दर विशेषता पर होता है। इस प्रकार, दांतों के डेंटिन प्रोटीन में एल-एस्पार्टेट होता है, जो प्रति वर्ष 0.01% की दर से मानव शरीर के तापमान पर डी-रूप में परिवर्तित हो जाता है। चूंकि आघात की अनुपस्थिति में वयस्कों में डेंटल डेंटिन का व्यावहारिक रूप से आदान-प्रदान या संश्लेषित नहीं किया जाता है, इसलिए डी-एस्पार्टेट सामग्री का उपयोग किसी व्यक्ति की उम्र निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है, जिसका उपयोग नैदानिक ​​और फोरेंसिक अभ्यास में किया जाता है।

मानव शरीर में सभी 20 अमीनो एसिड α-कार्बन परमाणु से जुड़े रेडिकल्स की संरचना, आकार और भौतिक रासायनिक गुणों में भिन्न होते हैं।

20 प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड के संरचनात्मक सूत्र आमतौर पर तथाकथित के रूप में दिए जाते हैं प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड टेबल:

हाल ही में, अमीनो एसिड को नामित करने के लिए एकल-अक्षर पदनामों का उपयोग किया गया है; उन्हें याद रखने के लिए एक स्मरणीय नियम (चौथा स्तंभ) का उपयोग किया जाता है।

13.. नीचे दिए गए दो पेप्टाइड्स से कॉपोलीमर किस बंधन के कारण बन सकता है?

ए) अला-मेट-आर्ग-सीस-अला-ग्लि-सेर-ग्लि-सीआईएस-ट्रे;

बी) लिस-ग्लू-आर्ग-सीस-आर्ग-ग्लाइ-ट्रे-सेर-लिस-ट्रे-ग्लू-सेर।

14. प्रोटीन और अमोनियम सल्फेट के निर्धारण के लिए ब्यूरेट विधि का उपयोग करके, रक्त सीरम में एल्ब्यूमिन और ग्लोब्युलिन के बीच अनुपात कैसे स्थापित किया जाए?

15. रोगी के रक्त सीरम में एल्ब्यूमिन की मात्रा और ग्लोब्युलिन की मात्रा का अनुपात 1.5 है। यदि एल्ब्यूमिन सांद्रता 5.0 ग्राम% है तो ग्लोब्युलिन सामग्री की गणना करें।

16. प्रोटीन अणु के दो मुख्य विन्यासों के नाम बताइए और उनके बीच अंतर बताइए।

17. गोलाकार और तंतुमय प्रोटीन को स्थानिक संगठन के किस स्तर पर प्रतिष्ठित किया जाता है?

18. बुनियादी प्रोटीन के सबसे महत्वपूर्ण समूहों का नाम बताइए।

19. प्रोटामाइन और हिस्टोन अपने मूल चरित्र में भिन्न क्यों होते हैं?

20. प्रोटामाइन और हिस्टोन अत्यधिक क्षारीय वातावरण में उच्च ताप पर ही क्यों जमते हैं?

पाठ 3 “जटिल प्रोटीन का रसायन। फॉस्फो- और न्यूक्लियोप्रोटीन के घटकों का निर्धारण"

पाठ का उद्देश्य : जटिल प्रोटीन, विशेष रूप से न्यूक्लियोप्रोटीन के वर्गीकरण और संरचना से परिचित हों, जो आनुवंशिक जानकारी (डीएनए और आरएनए) के भंडारण और संचरण में अग्रणी भूमिका निभाते हैं, साथ ही सबसे महत्वपूर्ण क्रोमोप्रोटीन (हीमोग्लोबिन) भी।

विद्यार्थी को पता होना चाहिए:

1. जटिल प्रोटीनों के वर्ग, वर्गों में उनके विभाजन का सिद्धांत, नामकरण का सिद्धांत

2. जटिल प्रोटीन के कृत्रिम समूहों की रासायनिक प्रकृति।

3. न्यूक्लियोप्रोटीन और क्रोमोप्रोटीन (विशेष रूप से, हीमोग्लोबिन) के कृत्रिम समूह के घटक।

4. न्यूक्लिक एसिड का स्थानिक संगठन।

5. आरएनए और डीएनए की संरचना और संरचना में अंतर

6.डीएनए और आरएनए के कार्य, आरएनए के प्रकार, उनका स्थानीयकरण।

7. हीमोग्लोबिन का कृत्रिम समूह, उसके घटक, हीम की संरचना में लोहे की भूमिका।

8. ऐसे कारक जिनके प्रभाव से सूचनात्मक परिणामों के साथ डीएनए संरचना में परिवर्तन हो सकता है।

छात्र को सक्षम होना चाहिए:

1. डीएनए श्रृंखलाओं में से किसी एक के दिए गए टुकड़े के एक खंड के लिए एक पूरक श्रृंखला का निर्माण (योजनाबद्ध रूप से) करें।

2. न्यूक्लिक एसिड हाइड्रोलाइज़ेट के गुणात्मक विश्लेषण के परिणामों के आधार पर निर्धारित करें कि क्या डीएनए या आरएनए हाइड्रोलाइज़ किया गया था

3. हीमोग्लोबिन के प्रकारों के बीच अंतर करें और उनके लिए अपनाए गए पदनामों (ऑक्सीहीमोग्लोबिन, कम हीमोग्लोबिन, कार्बोक्सीहीमोग्लोबिन, आदि) का उपयोग करें।

4. मूल्यांकन के लिए प्रस्तुत कथित पूरक डीएनए स्ट्रैंड के खंडों में त्रुटियां ढूंढें

विद्यार्थी को एक विचार अवश्य प्राप्त करना चाहिए: मानव शरीर में जटिल प्रोटीन के अधिमान्य स्थानीयकरण, उनके जैविक महत्व, उन खतरों के बारे में जो प्रजातियों के अस्तित्व के लिए उत्परिवर्तजन प्रभाव पैदा करते हैं।

कक्षा का काम

प्रयोगशाला कार्य (फॉस्फो का निर्धारण-

और न्यूक्लियोप्रोटीन)

1. दूध से कैसिइन का पृथक्करण।कैसिइन (फॉस्फोप्रोटीन में से एक) घुलनशील कैल्शियम नमक के रूप में दूध में निहित होता है, जो अम्लीकृत होने पर विघटित हो जाता है, और कैसिइन अवक्षेपित हो जाता है। अतिरिक्त एसिड वर्षा में बाधा डालता है, क्योंकि 4.7 (कैसिइन का आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु) से नीचे पीएच मान पर, प्रोटीन अणु रिचार्ज हो जाते हैं और कैसिइन वापस समाधान में चला जाता है।

प्रगति। 2 मिलीलीटर दूध में बराबर मात्रा में आसुत जल और 10% एसिटिक एसिड की 2 बूंदें मिलाएं। एक फिल्टर पर गुच्छे के रूप में गिरने वाले कैसिइन को इकट्ठा करें और पानी से धो लें।

न्यूक्लियोप्रोटीन का हाइड्रोलिसिस

प्रगति।एक गोल तले वाले फ्लास्क में 1 ग्राम खमीर रखें, उसमें 10% सल्फ्यूरिक एसिड घोल का 20 मिलीलीटर और उतनी ही मात्रा में आसुत जल मिलाएं। फ्लास्क को रिफ्लक्स स्टॉपर से बंद करें और धीमी आंच पर 1.5 घंटे तक दबाव में उबालें। तरल को ठंडा करें, मूल मात्रा में आसुत जल डालें और फ़िल्टर करें। निम्नलिखित गुणात्मक प्रतिक्रियाओं के लिए निस्पंद का उपयोग करें:

ए) ब्यूरेट प्रतिक्रिया(पॉलीपेप्टाइड्स का पता लगाने के लिए)। परिणामी हाइड्रोलाइज़ेट की 5 बूंदों में सोडियम हाइड्रॉक्साइड के 10% घोल की 10 बूंदें और कॉपर सल्फेट के 1% घोल की 1 बूंद मिलाएं। तरल गुलाबी हो जाता है;

बी) चांदी का परीक्षण(प्यूरीन बेस का पता लगाने के लिए)। हाइड्रोलाइज़ेट की 5 बूंदों में सिल्वर नाइट्रेट के 2% अमोनिया घोल की 5 बूंदें मिलाएं। 3-5 मिनट के बाद, प्यूरीन बेस के सिल्वर यौगिकों का एक छोटा भूरा अवक्षेप अवक्षेपित होता है;

ग) गुणात्मक मोलिश प्रतिक्रिया(पेन्टोज़ समूह का पता लगाने के लिए)। हाइड्रोलाइज़ेट की 10 बूंदों में, इथेनॉल में थाइमोल के 1% घोल की 2 - 3 बूंदें मिलाएं, दीवार के साथ समान मात्रा में केंद्रित सल्फ्यूरिक एसिड मिलाएं और कम करें - एक अलग लाल अंगूठी;

घ) मोलिब्डेनम नमूना(फॉस्फोरिक एसिड का पता लगाने के लिए)। हाइड्रोलाइज़ेट की 5 बूंदों में मोलिब्डेनम अभिकर्मक की 5 बूंदें मिलाएं और कई मिनट तक उबालें। एक नींबू-पीला रंग दिखाई देता है, और ठंडा होने पर, अमोनियम फॉस्फोमोलिब्डेट के एक जटिल यौगिक का एक पीला क्रिस्टलीय अवक्षेप दिखाई देता है।

नीचे सुझाए गए कार्यों के तर्कसंगत उत्तर दीजिए:

1. कौन से संरचनात्मक घटक डीएनए बनाते हैं? वे एक दूसरे से किस क्रम में जुड़े हुए हैं?

2. साइट पर एक पूरक श्रृंखला का निर्माण करें। डीएनए टुकड़ा नीचे दिखाया गया है (- ए - जी - जी - सी - टी- जी-टी)ताकि परिणामी श्रृंखला एक आरएनए टुकड़ा हो:

3. नीचे प्रस्तुत डीएनए श्रृंखलाओं में से एक के एक खंड के लिए एक पूरक श्रृंखला का निर्माण करें:

-ए - जी - जी - सी - टी -

: - : - : - : - :

-? - ? - ? - ? - ? -

4.नीचे डीएनए खंड में त्रुटियां ढूंढें:

-टी - यू - ए - यू - सी - टी - टी - जी-

: -: - : - : : : : :

ए - ए - टी - ए - जी - ए - ए - यू-

5. ऑलिगोन्यूक्लियोटाइड को दो तरह से हाइड्रोलाइज किया गया था। पहले मामले में, हाइड्रोलाइज़ेट में मोनोन्यूक्लियोटाइड निर्धारित किए गए थे ए, जी, सी और टी(बाद वाला हाइड्रोलाइज़ेट में दूसरों की तुलना में 2 गुना अधिक मात्रा में पाया जाता है), साथ ही डाइन्यूक्लियोटाइड्स भी जी - ए, ए - टीऔर टी - टी. दूसरे मामले में, मुक्त न्यूक्लियोटाइड के साथ, एक डाइन्यूक्लियोटाइड पाया गया जी - सी.

मूल उत्पाद में न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम निर्धारित करें?

6. परीक्षण समाधान एक सकारात्मक ब्यूरेट प्रतिक्रिया प्रदर्शित करता है और उबालने और सांद्र खनिज एसिड, साथ ही सल्फोसैलिसिलिक एसिड जोड़ने पर एक अवक्षेप बनाता है।

एक शोध योजना बनाएं, जिसका उद्देश्य यह पता लगाना है कि समाधान में सरल या जटिल प्रोटीन है या नहीं। यदि एक जटिल प्रोटीन का पता चलता है, तो कैसे स्थापित करें (या बाहर करें) कि यह हीमोग्लोबिन है।

7. जटिल प्रोटीनों को वर्गों में विभाजित करने का आधार स्पष्ट करें।

8. जटिल प्रोटीन के सभी वर्गों का संक्षिप्त विवरण दीजिए।

9. न्यूक्लिक एसिड के कृत्रिम समूहों के संरचनात्मक सूत्र याद रखें।

10. न्यूक्लिक एसिड बनाने वाले नाइट्रोजनस आधारों की विशेषता बताएं और डीएनए और आरएनए के बीच अंतर सूचीबद्ध करें (स्थानीयकरण, संरचना, कार्यों द्वारा)।

11. डीएनए और आरएनए की संरचना में न्यूनतम सूचना तत्व का नाम बताइए।

12. समझें कि सूचना के स्रोत के रूप में डीएनए और आरएनए की भूमिका कैसे महसूस की जाती है।

13. क्रोमोप्रोटीन के दो उपसमूहों और उनके बीच के अंतरों के नाम बताइए।

14. हीमोग्लोबिन की संरचना की समझ को समेकित करना (प्रोटीन भाग और हीम घटकों के घटकों का अध्ययन करना, साथ ही हीमोग्लोबिन के मुख्य कार्य में उनकी भूमिका का अध्ययन करना)।

पाठ 4 (अंतिम)

अंतिम पाठ की तैयारी करते समय, जाँच लें कि आपने अनुभाग में महारत हासिल कर ली है या नहीं "प्रोटीन की संरचना और कार्य"निम्नलिखित प्रश्नों का उपयोग करना (तैयारी करते समय व्याख्यान सामग्री और पाठ्यपुस्तकों का उपयोग करें):

1. "जीवन" की अवधारणा तैयार करें, जिसमें परिभाषा में वे सभी तत्व शामिल हों जो जैव रसायन का विषय हैं।

2. जैव रसायन के विषय को परिभाषित करें और उन मुद्दों की सूची बनाएं जिनसे यह विज्ञान निपटता है।

3. जीवित चीजों की सबसे महत्वपूर्ण सुपरमॉलेक्यूलर संरचनाओं और उन्हें बनाने वाले अणुओं के समूहों का नाम बताइए

4. वर्ग "प्रोटीन" को परिभाषित करें

5. "अमीनो एसिड" वर्ग को परिभाषित करें।

6. उन सभी ट्रिपेप्टाइड्स के संरचनात्मक सूत्र लिखें जिन्हें हिस्टिडाइन, ऐलेनिन और वेलिन से बनाया जा सकता है।

7. निम्नलिखित में से कौन सा पेप्टाइड अम्लीय, क्षारीय या तटस्थ है और प्रत्येक के कुल विद्युत आवेश को दर्शाता है। प्रो-सेर-सेर; अला-प्रो-लेउ-थ्र; मेट-ग्लाइ-अला; ग्लू-हिज़-सेर; सीआईएस-लिस-आर्ग, ग्लू-आर्ग-लिस; उसका-ग्लू।

8. प्रोटीन वर्गीकरण के उन तरीकों की सूची बनाएं जो आपको ज्ञात हैं

9. प्रोटीन के उन समूहों के नाम बताइए जो संरचना में भिन्न हैं।

10. प्रोटीन के उन समूहों के नाम बताइए जो त्रि-आयामी संरचना में भिन्न हैं।

11. जटिल प्रोटीनों के समूहों के नाम बताइये।

12. वाक्यांश जारी रखें "अमीनो एसिड अनुक्रम का उल्लंघन किए बिना रासायनिक, भौतिक और अन्य कारकों के प्रभाव में मूल संरचना का नुकसान है..."

13. विकृतीकरण के दौरान टूटने वाले रासायनिक बंधों के प्रकारों की सूची बनाएं।

14. ऊतकों से प्रोटीन को अलग करने के लिए आवश्यक चरणों को तार्किक क्रम में सूचीबद्ध करें।

15. मोनोन्यूक्लियोटाइड बनाने वाले नाइट्रोजनस आधारों के संरचनात्मक सूत्र बनाएं।

16. एएमपी, एचएमपी, सीएमपी, टीएमपी और यूएमपी के संरचनात्मक सूत्र बनाएं।

17. पॉलीन्यूक्लियोटाइड में मोनोन्यूक्लियोटाइड के बीच संबंध की विधि का वर्णन करें।

18. संरचना, संरचना, स्थानीयकरण और कार्य में डीएनए और आरएनए के बीच अंतर का नाम बताइए।

19. हीमोग्लोबिन किस प्रकार का प्रोटीन है?

20. ग्लोबिन की संरचनात्मक विशेषताओं का नाम बताइए।

21. हीम का संरचनात्मक सूत्र बनाएं, हीम और ग्लोबिन के बीच संबंध का नाम बताएं।

22. प्रोटीन के कार्यों की विविधता का क्या कारण है?

23. प्रोटीन के जैविक कार्यों की सूची बनाएं।

विषय: "एंजाइमों की प्रकृति और गुण" (पाठ 5-9)

लक्ष्य:जैविक उत्प्रेरक-एंजाइमों की रासायनिक प्रकृति, कार्यों और गुणों का अध्ययन करें।

विषय का अर्थ. चयापचय, जीवित जीवों की एक अनिवार्य और सबसे महत्वपूर्ण विशेषता, कई अलग-अलग रासायनिक प्रतिक्रियाओं से बनी होती है, जिसमें बाहर से शरीर में प्रवेश करने वाले यौगिक और अंतर्जात मूल के यौगिक शामिल होते हैं। अनुशासन के इस खंड का अध्ययन करने की प्रक्रिया में, कोई सीखता है कि जीवित चीजों में सभी रासायनिक प्रतिक्रियाएं उत्प्रेरक की भागीदारी के साथ होती हैं, कि जीवित चीजों में उत्प्रेरक (एंजाइम या एंजाइम) प्रोटीन प्रकृति के पदार्थ होते हैं, एंजाइमों के गुण और उनका व्यवहार पर्यावरण की विशेषताओं पर निर्भर करता है।

इस खंड का अध्ययन करते समय, पूरे जीव में एंजाइमों की गतिविधि को कैसे नियंत्रित किया जाता है, इसके बारे में भी जानकारी प्राप्त की जाती है, और एंजाइमों की गतिविधि या मात्रा में परिवर्तन के साथ कई रोग प्रक्रियाओं के संबंध के बारे में सामान्य विचार बनाए जाते हैं, सिद्धांतों के बारे में जानकारी दी जाती है। एंजाइमों की मात्रात्मक विशेषताओं, और निदान और चिकित्सीय उद्देश्यों के लिए उनका उपयोग।

2. एंजाइम ऑक्सीडेज की उपस्थिति में अमीनो एसिड को कीटो एसिड में बदलने की प्रक्रिया कहलाती है

1) संक्रमण

3) ऑक्सीडेटिव डीमिनेशन

4) हाइड्रॉक्सिलेशन

5) गैर-ऑक्सीडेटिव डीमिनेशन

3. अमीनो अम्लों की श्रृंखला में ऐलेनिन है

1)
2)
3)
4)
5)

4. ट्रिपेप्टाइड ग्लाइसिस-सीस-फेन सूत्र से मेल खाता है

5. एक सुगंधित अमीनो अम्ल है

1) थ्रेओनीन

3) ट्रिप्टोफैन

5) टायरोसिन

6. पेप्टाइड बंधन है

7. प्राकृतिक अमीनो एसिड पानी में अत्यधिक घुलनशील होते हैं, क्योंकि रोकना

1) बेंजीन रिंग

2) विषमचक्रीय वलय

3) अमीनो समूह और कार्बोक्सिल समूह

4)थियो समूह

5) हाइड्रॉक्सिल समूह

8. ट्रिपेप्टाइड अला-ट्रे-वैल सूत्र से मेल खाता है

9. रेडिकल के दूसरे अमीनो समूह में एक एसिड होता है

1) एसपारटिक

3) ट्रिप्टोफैन

5) मेथिओनिन

10. एक हेट्रोसाइक्लिक अमीनो एसिड है

1) थ्रेओनीन

2) फेनिलएलनिन

3) ग्लूटामाइन

4) हिस्टिडाइन

5) सिस्टीन

11. α-अमीनो एसिड की विशिष्ट प्रतिक्रिया है

1) लवण का निर्माण

2) अमोनिया का उन्मूलन

3) डीएनएफबी के साथ बातचीत

4) लैक्टम का निर्माण

5) डाइकेटोपाइपरज़ीन का निर्माण

12. ट्राइपेप्टाइड फेन-लिस-ग्लू सूत्र से मेल खाता है

13. एक डिबासिक अमीनो एसिड है

3) मेथियोनीन

4) ट्रिप्टोफैन

5) ग्लूटामाइन

14. एंजाइम ट्रांस-एमिनेज़ की क्रिया के तहत अमीनो समूह और एसिड के कार्बोनिल समूह के शरीर में अंतर-रूपांतरण की प्रतिक्रिया है

1) हाइड्रॉक्सिलेशन

2) रिडक्टिव एमिनेशन

3) संक्रमण

5) ऑक्सीडेटिव डीमिनेशन

15. अमीनो एसिड में, अमीनो समूह अमीनो एसिड की प्रतिक्रिया से सुरक्षित रहता है

1)	पीसीएल 5
2)
3)	CH3Cl
4)	C2H5OH
5)	एचसीएल

16. ट्रिपेप्टाइड सेर-सीस-फेन सूत्र से मेल खाता है

17. अमीनो एसिड समाधान में, माध्यम की प्रतिक्रिया

3) तटस्थ

3) थोड़ा क्षारीय

4) थोड़ा अम्लीय

5) अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों की संख्या पर निर्भर करता है

18. एक स्निग्ध अमीनो अम्ल है

1) हिस्टिडाइन

3) ट्रिप्टोफैन

5) फेनिलएलनिन

19. निम्नलिखित अमीनो अम्लों में हिस्टिडाइन है

20. डाइपेप्टाइड्स का सामान्य सूत्र

21. एंजाइमों की उपस्थिति में होने वाली अमीनो अम्ल को असंतृप्त अम्ल में परिवर्तित करने की प्रक्रिया कहलाती है

1) संक्रमण

3) हाइड्रॉक्सिलेशन

4) ऑक्सीडेटिव डीमिनेशन

5) गैर-ऑक्सीडेटिव डीमिनेशन

22. अमीनो एसिड टायरोसिन सूत्र से मेल खाता है

23. श्रृंखला में केवल हाइड्रॉक्सिल युक्त अमीनो एसिड प्रस्तुत किए गए हैं

1) वैल-सिस-लिस

2) टायर-ट्रे-सेर

3) जीआईएस-मेट-लिस

4) अला-वल-फाल

5) सेर-लिज़-तीन

24. ट्रिपेप्टाइड एएसपी-मेट-लिस सूत्र से मेल खाता है

25. अमीनो अल्कोहल डिकार्बाक्सिलेशन के परिणामस्वरूप बनता है

26. डिकेटोपाइपरज़ीन सूत्र से मेल खाता है

27. केवल एलिफैटिक अमीनो एसिड जिनमें रेडिकल में अतिरिक्त कार्यात्मक समूह नहीं होते हैं, श्रृंखला में शामिल होते हैं

1) जिस-अला-फाल

2) वैल-ले-इले

3) वैल-ट्रे-एएसपी

4) ग्लाइ-ग्लू-टायर

5) सीआईएस-मेट-ट्रे

28. ट्रिपेप्टाइड हिज-ल्यू-फेन सूत्र से मेल खाता है

29. कैडवेरिन या 1,5-डायमिनपेंटेन (कैडवेरिक जहर) डीकार्बाक्सिलेशन प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप बनता है

1) आइसोल्यूसीन

2) ल्यूसीन

4) मेथियोनीन

5) हिस्टिडाइन

30. जब वेलिन को एसिटाइल क्लोराइड के साथ एसाइलेट किया जाता है, तो यह बनता है

31. अमीनो एसिड प्रतिक्रिया मत करोसाथ

32. ट्रिपेप्टाइड मेट-लिस-ल्यू सूत्र से मेल खाता है

33. इन विट्रो डीमिनेशन प्रतिक्रिया एक अमीनो एसिड की परस्पर क्रिया है

1) इथेनॉल

2) हाइड्रोक्लोरिक एसिड

3) नाइट्रिक एसिड

4) नाइट्रस अम्ल

34. डाइकेटोपाइपरज़ीन परस्पर क्रिया से बनता है

1) पीसीएल 5 के साथ अमीनो एसिड

2) गर्म करने पर दो अमीनो एसिड

3) NaOH के साथ अमीनो एसिड

4) एचसीएल के साथ अमीनो एसिड

5) अमीनो एसिड जब Ba(OH) 2 के साथ गर्म किया जाता है

35. अमीनो एसिड लाइसिन सूत्र से मेल खाता है

36. अमीनो एसिड की संरचना शामिल नहीं

4) कार्बन

5) ऑक्सीजन

37. ट्रिपेप्टाइड एएसएन-ट्रे-सेर सूत्र से मेल खाता है

38. डीकार्बाक्सिलेशन के दौरान पुट्रेसिन या 1,4-डायमिनोब्यूटेन (कैडेवेरिक जहर) बनता है

39. अमीनो अल्कोहल डीकार्बाक्सिलेशन के परिणामस्वरूप बनता है

1) हिस्टिडाइन

2) टायरोसिन

3) थ्रेओनीन

5) ल्यूसीन

40. अम्लीय वातावरण में पेप्टाइड्स के पूर्ण जल अपघटन से एक मिश्रण बनता है

1) अमीनो एसिड

2) एस्टर और अमीनो एसिड

3) प्राथमिक ऐमीन के लवण

4) एमाइन और अमीनो एसिड

5) डाइकेटोपाइपरज़ाइन्स

41. ट्राइपेप्टाइड अला-ग्लि-ग्लू सूत्र से मेल खाता है

42. संरक्षित अमीनो समूह के साथ अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह का सक्रियण किसके साथ अंतःक्रिया द्वारा किया जाता है

43. एसपारटिक अम्ल को पूर्णतः उदासीन करने के लिए आवश्यक KOH के मोलों की संख्या है

5) KOH के साथ कोई प्रतिक्रिया नहीं होती है

44. ट्रिपेप्टाइड फेन-टीपीई-ग्लू सूत्र से मेल खाता है

45. जब अमीनो एसिड परस्पर क्रिया करता है तो हाइड्रोजन फ्लोराइड निकलता है

46. ​​वेलिन का द्विध्रुवीय आयन सूत्र से मेल खाता है

47. शरीर में संक्रमण प्रतिक्रिया एक एंजाइम की भागीदारी से होती है

2) ऑक्सीडेस

3) ट्रांसएमिनेस

5) एसिटाइल कोएंजाइम ए

48. ट्रिपेप्टाइड मेट-ग्लू-अला सूत्र से मेल खाता है

49. एक हेटरोसाइक्लिक अमीनो एसिड है

3) टायरोसिन

4) फेनिलएलनिन

5) आइसोल्यूसीन

50. जब ल्यूसीन को एसिटाइल क्लोराइड के साथ एसिटिलीकृत किया जाता है, तो यह बनता है

1) सीआईएस, ग्लू

2) ग्लि, मेथ

3) ग्लू, शाफ्ट

4) सीआईएस, मिले

5) तीन, तीन

52. ट्रिपेप्टाइड फेन-गिस-लेई सूत्र से मेल खाता है

53. डिकार्बाक्सिलेशन द्वारा निर्मित पुट्रेसिन (1,4-डायमिनोब्यूटेन) या कैडवेरिक जहर

2) थ्रेओनीन

3) हिस्टिडाइन

4) आइसोल्यूसीन

5) ऑर्निथिन

54. सक्रिय कार्बोक्सिल समूह वाला एक अमीनो एसिड है

55. डिकेटोपाइपरज़ीन सेरीन को सूत्र द्वारा दर्शाया जाता है

56. ट्रिपेप्टाइड अला-फेन-टीर सूत्र से मेल खाता है

57. वैन स्लाइके विधि का उपयोग करके अमीनो एसिड में अमीनो समूहों की संख्या निर्धारित करते समय उपयोग करें

58. द्विध्रुवी लाइसिन आयन को सूत्र द्वारा दर्शाया जाता है

59. अमीनो एसिड की उभयचर प्रकृति को उनके अणुओं में उपस्थिति से समझाया जाता है

1) कार्बोक्सिल समूह

2) अमीनो समूह

3) कार्बोक्सिल और अमीनो समूह

4) कार्बोक्सिल और थियोल समूह

5) बेंजीन रिंग का अमीनो समूह

60. ट्रिपेप्टाइड वैल-मेट-एएसपी से मेल खाता है

गोजातीय टीएसएच में समान पॉलीपेप्टाइड से भिन्न होता है

अमीनो एसिड अवशेष और सी-टर्मिनल मेथिओनिन की अनुपस्थिति। द्वारा-

हार्मोन के गुणों को कॉम्प्लेक्स में टीएसएच के β-सबयूनिट की उपस्थिति से समझाया गया है

α सबयूनिट के साथ। यह माना जाता है कि थायरोट्रोपिन की क्रिया होती है

होता है, प्रोटीन प्रकृति के अन्य हार्मोनों की क्रिया की तरह, के माध्यम से

प्लाज्मा झिल्ली और एसी के विशिष्ट रिसेप्टर्स के लिए बंधन-

एडिनाइलेट साइक्लेज प्रणाली का अनुमापन (नीचे देखें)।

गोनाडोट्रोपिक हार्मोन (गोनाडोट्रोपिन)

गोनाडोट्रोपिन में कूप-उत्तेजक हार्मोन (एफएसएच,

फॉलिट्रोपिन) और ल्यूटिनाइजिंग हार्मोन (एलएच, ल्यूट्रोपिन), या हार्मोन,

उत्तेजक अंतरालीय कोशिकाएं *। दोनों हार्मोन संश्लेषित होते हैं

पिट्यूटरी ग्रंथि के पूर्वकाल लोब में और, थायरोट्रोपिन की तरह, जटिल होते हैं

प्रोटीन - मोल के साथ ग्लाइकोप्रोटीन। वजन 25,000 वे स्टे को नियंत्रित करते हैं।

रोइडो- और गोनाड में युग्मकजनन। फॉलिट्रोपिन परिपक्वता का कारण बनता है

महिलाओं में अंडाशय में रोमों का निर्माण और पुरुषों में शुक्राणुजनन। लुट्रोपिन

महिलाओं में यह एस्ट्रोजन और प्रोजेस्टेरोन के स्राव को उत्तेजित करता है, साथ ही टूटन को भी उत्तेजित करता है

कॉर्पस ल्यूटियम के निर्माण के साथ रोम, और पुरुषों में - आटे का स्राव-

स्टेरोन और अंतरालीय ऊतक विकास। गोनाडोट्रोपिन का जैवसंश्लेषण,

जैसा कि उल्लेख किया गया है, हाइपोथैलेमिक हार्मोन गोनाडोलिबो द्वारा नियंत्रित होता है-

ल्यूट्रोपिन अणु की रासायनिक संरचना को पूरी तरह से समझ लिया गया है।

ल्यूट्रोपिन में दो α- और β-सबयूनिट होते हैं। α-सबयूनिट्स की संरचना

अधिकांश जानवरों में हार्मोन एक समान होता है। तो, एक भेड़ में यह 96 होता है

अमीनो एसिड अवशेष और 2 कार्बोहाइड्रेट रेडिकल। मनुष्यों में, α-सबयूनिट

हार्मोन श्रृंखला एन-टर्मिनस से 7 अमीनो एसिड अवशेषों द्वारा छोटी हो जाती है और अलग हो जाती है

यह 22 अमीनो एसिड की प्रकृति है। अनुक्रम भी समझ लिया गया है

पोर्सिन और मानव ल्यूट्रोपिन के β-सबयूनिट में अमीनो एसिड। α- और β-उप-

इकाइयों में व्यक्तिगत रूप से जैविक गतिविधि का अभाव है (सादृश्य द्वारा)।

अधिकांश एंजाइम उपइकाइयों के साथ)। केवल उनका जटिल, शिक्षा

जो, सबसे अधिक संभावना है, उनकी प्राथमिक संरचना द्वारा पूर्व निर्धारित है,

जैविक रूप से सक्रिय मैक्रोमोलेक्युलर संरचना के निर्माण की ओर ले जाता है

हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन के कारण दौरे।

लिपोट्रोपिक हार्मोन (एलटीएच, लिपोट्रोपिन)

पूर्वकाल पिट्यूटरी ग्रंथि के हार्मोनों में से, जिसकी संरचना और कार्य

पिछले दशक में स्पष्ट किया गया है, विशेष रूप से लिपोट्रोपिन पर ध्यान दिया जाना चाहिए

β- और γ-LTG की मात्रा। β-लिपो की प्राथमिक संरचना-

भेड़ और सुअर ट्रोपिना, जिनके अणुओं में 91 अमीनो एसिड होते हैं

अवशेष और अनुक्रम में महत्वपूर्ण प्रजातियों के अंतर हैं

अमीनो अम्ल। β-लिपोट्रोपिन के जैविक गुणों में वसा शामिल है-

गतिशील प्रभाव, कॉर्टिकोट्रोपिक, मेलानोसाइट-उत्तेजक और उच्च-

कैल्सेमिक गतिविधि और, इसके अलावा, इंसुलिन जैसा प्रभाव,

ऊतकों में ग्लूकोज के उपयोग की दर में वृद्धि में व्यक्त किया गया।

यह माना जाता है कि लिपोट्रोपिक प्रभाव प्रणाली के माध्यम से होता है

* गोनैडोट्रोपिन के समूह में मानव कोरियोनिक गोनाडोट्रोपिन भी शामिल है

सेंचुरी (एचसीजी), अपरा कोशिकाओं द्वारा संश्लेषित और ग्लाइकोप्रोटीन द्वारा दर्शाया जाता है।

एडिनाइलेट साइक्लेज-सीएमपी-प्रोटीन काइनेज, क्रिया का अंतिम चरण

जो निष्क्रिय ट्राईसिलग्लिसरॉल लाइपेस का फॉस्फोराइलेशन है।

सक्रियण के बाद यह एंजाइम तटस्थ वसा को तोड़ देता है

डायसाइलग्लिसरॉल और उच्च फैटी एसिड (अध्याय 11 देखें)।

सूचीबद्ध जैविक गुण β-लिपोट्रोपिक के कारण नहीं हैं

नोम, जो हार्मोनल गतिविधि और उसके उत्पादों से वंचित निकला

सीमित प्रोटियोलिसिस के दौरान गठित क्षय। ऐसा पता चला कि

मस्तिष्क के ऊतकों में और पिट्यूटरी ग्रंथि के मध्यवर्ती लोब में, जैविक

ओपियेट जैसे प्रभाव वाले रासायनिक रूप से सक्रिय पेप्टाइड्स। प्रिवो-

आइए उनमें से कुछ की संरचनाओं पर नजर डालें:

एन–निशानेबाज़ी दीर्घा–ग्ली–ग्ली–हेयर ड्रायर-मेथ-ओएच

मेथिओनिन-एनकेफेलिन

एन–निशानेबाज़ी दीर्घा–ग्ली–ग्ली-फेन-लेई-ओएच

ल्यूसिने-एनकेफेलिन

एन–निशानेबाज़ी दीर्घा–ग्ली–ग्ली–हेयर ड्रायर–मेट-ट्रे-सेर-ग्लू-लिज़-सेर-ग्लेन-ट्रे-प्रो-

लेई-वैल-ट्रे-लेई-फेन-लिज़-असन-अला-इले-वैल-लिज़-असन-अला-गिस-

लिज़-लिज़-ग्लाइ-ग्लन-ओएच

β-एंडोर्फिन

तीनों यौगिकों के लिए सामान्य प्रकार की संरचना टेट्रा है-

एन-टर्मिनस पर पेप्टाइड अनुक्रम। यह सिद्ध हो चुका है कि β-एंडोर्फिन (31

एएमके) बड़े पिट्यूटरी से प्रोटियोलिसिस द्वारा बनता है

β-लिपोट्रोपिन हार्मोन (91 एएमके); बाद वाला, ACTH के साथ मिलकर बनता है

सामान्य अग्रदूत - प्रोहॉर्मोन, जिसे पी ओ ओ पी आई ओ के ओ आर टी आई एन ओ एम कहा जाता है

(इसलिए, एक प्रीप्रोहोर्मोन है) एक आणविक है

वजन 29 केडीए और इसमें 134 अमीनो एसिड अवशेष हैं। जैवसंश्लेषण

और पूर्वकाल पिट्यूटरी ग्रंथि में प्रॉपियोकोर्टिन की रिहाई को नियंत्रित किया जाता है

हाइपोथैलेमस का कॉर्टिकोलिबेरिन। बदले में, ACTH और β-lipo- से

आगे की प्रक्रिया के माध्यम से ट्रोपिन, विशेष रूप से सीमित प्रो-

थियोलिसिस, α- और β-मेलानोसाइट-उत्तेजक हार्मोन क्रमशः बनते हैं

मोनोस (α- और β-MSH)। साथ ही डीएनए क्लोनिंग तकनीकों का उपयोग करना

न्यूक्लिक एसिड की प्राथमिक संरचना का निर्धारण करने के लिए सेंगर विधि

न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम की खोज कई प्रयोगशालाओं में की गई थी

प्रोपियोकोर्टिन अग्रदूत एमआरएनए। ये अध्ययन काम आ सकते हैं

नए जैविक रूप से सक्रिय के लक्षित उत्पादन के आधार के रूप में रहें

एनवाई हार्मोनल चिकित्सीय दवाएं।

नीचे β-लिपोट्रो से बनने वाले पेप्टाइड हार्मोन हैं-

विशिष्ट प्रोटियोलिसिस द्वारा पिन।

कथानक β -लिपोट्रोपिन

पेप्टाइड हार्मोन

γ-लिपोट्रोपिन

मौसम-enkephalin

α-एंडोर्फिन
γ-एंडोर्फिन
δ-एंडोर्फिन

β-एंडोर्फिन

अग्रदूत के रूप में β-लिपोट्रोपिन की विशिष्ट भूमिका पर विचार करना

सूचीबद्ध हार्मोनों में से, हम β-लिपोट्रोपिन की प्राथमिक संरचना प्रस्तुत करते हैं

सूअर (91 अमीनो एसिड अवशेष):

एन-ग्लू-लेई-अला-ग्लाइ-अला-प्रो-प्रो-ग्लू-प्रो-अला-आर्ग-एस्प-प्रो-ग्लू-

अला-प्रो-अला-ग्लू-ग्लि-अला-अला-अला-अर्ग-अला-ग्लू-लेई-ग्लू-तिर-

ग्लि-लेई-वैल-अला-ग्लू-अला-ग्लू-अला-अला-ग्लू-लिज़-लिज़-एस्प-ग्लू-

ग्लाइ-प्रो-टायर-लिस-मेट-ग्लू-गिस-फेन-आर्ग-टीआरपी-ग्लाइ-सेर-प्रो-प्रो-

लिज़-एस्प-लिस-आर्ग-टायर-ग्लाइ-ग्लाइ-फेन-मेट-ट्रे-सेर-ग्लू-लिस-सेर-

Gln-Tre-Pro-Lei-Val-Tre-Lei-Fen-Liz-Asn-Ala-Ile-Val-Liz-

Asn-Ala-Gis-Lys-Lys-Gly-Gln-OH

इन पेप्टाइड्स में रुचि बढ़ी, विशेष रूप से एनकेफेलिन्स में

और एंडोर्फिन, मॉर्फिन की तरह, उनकी असाधारण क्षमता से तय होता है,

दर्द दूर करे। अनुसंधान का यह क्षेत्र नये अनुप्रयोगों की खोज है

देशी पेप्टाइड हार्मोन और (या) उनका निर्देशित जैवसंश्लेषण है

फिजियोलॉजी, न्यूरोबायोलॉजी के विकास के लिए दिलचस्प और आशाजनक,

न्यूरोलॉजी और क्लीनिक।

पैराथाइरॉइड ग्रंथियों के हार्मोन
(पैरेट हार्मोन)

पैराथाइरॉइड हार्मोन भी एक प्रोटीन हार्मोन है।

(पैराथाइरॉइड हार्मोन), अधिक सटीक रूप से, पैराथाइरॉइड हार्मोन का एक समूह जो क्रम में भिन्न होता है

अमीनो एसिड गतिविधि. इनका संश्लेषण पैराथाइरॉइड ग्रंथियों द्वारा होता है -

एम आई 1909 की शुरुआत में, यह दिखाया गया था कि पैराथाइरॉइड ग्रंथियों को हटा दिया गया था

तेज गिरावट की पृष्ठभूमि में जानवरों में धनुस्तंभीय आक्षेप का कारण बनता है

प्लाज्मा कैल्शियम सांद्रता; कैल्शियम लवण का परिचय रोकता है

जानवरों की मौत. हालाँकि, केवल 1925 में पैराथाइरॉइड ग्रंथियों से

एक सक्रिय अर्क पृथक किया गया जो हार्मोनल प्रभाव का कारण बनता है -

1970 में मवेशियों की पैराथाइरॉइड ग्रंथियों से; तब था

इसकी प्राथमिक संरचना निर्धारित कर ली गई है। यह पाया गया कि पैराथाइरॉइड हार्मोन का संश्लेषण होता है

एक अग्रदूत (115 अमीनो एसिड अवशेष) के रूप में आता है -

हार्मोन, लेकिन जीन का प्राथमिक उत्पाद एक उत्पाद निकला -

25 अमीनो एसिड अवशेष। गोजातीय पैराथाइरॉइड हार्मोन अणु में 84 होता है

अमीनो एसिड अवशेष और इसमें एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला होती है।

यह पाया गया कि पैराथाइरॉइड हार्मोन धनायन सांद्रता के नियमन में शामिल है।

रक्त में नया कैल्शियम और संबंधित फॉस्फोरिक एसिड आयन। कैसे

यह ज्ञात है कि रक्त सीरम में कैल्शियम की सांद्रता एक रसायन है

स्थिरांक, इसका दैनिक उतार-चढ़ाव 3-5% (सामान्यतः 2.2-) से अधिक नहीं होता है

2.6 mmol/l). जैविक रूप से सक्रिय रूप को आयनित माना जाता है

कैल्शियम, इसकी सांद्रता 1.1-1.3 mmol/l तक होती है। आयनों

कैल्शियम ऐसे आवश्यक कारक साबित हुए जिन्हें दूसरों द्वारा प्रतिस्थापित नहीं किया जा सकता

कई महत्वपूर्ण शारीरिक प्रक्रियाओं के लिए धनायन: मांसपेशी

संकुचन, न्यूरोमस्कुलर उत्तेजना, रक्त का थक्का जमना, प्रवेश

कोशिका झिल्ली का प्रतिरोध, कई एंजाइमों की गतिविधि, आदि। इसीलिए

दीर्घकालिक कमी के कारण इन प्रक्रियाओं में कोई भी परिवर्तन

भोजन में कैल्शियम की गांठ या आंतों में इसके अवशोषण का उल्लंघन, सीसा

पैराथाइरॉइड हार्मोन के संश्लेषण को बढ़ाने के लिए, जो लीचिंग को बढ़ावा देता है

हड्डी के ऊतकों से कैल्शियम लवण (साइट्रेट और फॉस्फेट के रूप में) और संबंधित

इससे हड्डियों के खनिज और कार्बनिक घटक नष्ट हो जाते हैं।

पैराथाइरॉइड हार्मोन का एक अन्य लक्षित अंग किडनी है। पैराथायराइड हार्मोन कम हो जाता है

गुर्दे की दूरस्थ नलिकाओं में फॉस्फेट का पुनर्अवशोषण होता है और नलिकाकार वृद्धि होती है

कैल्शियम का पुनःअवशोषण।

यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि सीए एकाग्रता के नियमन में

बाह्यकोशिकीय में

तीन हार्मोन द्रव में प्रमुख भूमिका निभाते हैं: पैराथाइरॉइड हार्मोन, कैल्सीटोनिन,

] - डी का व्युत्पन्न

(अध्याय 7 देखें)। तीनों हार्मोन स्तरों को नियंत्रित करते हैं

लेकिन उनकी कार्रवाई के तंत्र अलग-अलग हैं। इस प्रकार, कैल्सीट्रियोल की मुख्य भूमिका

la का उद्देश्य कैल्शियम अवशोषण को प्रोत्साहित करना है

और आंतों में फॉस्फेट,

और एकाग्रता प्रवणता के विरुद्ध, जबकि पैराथाइरॉइड हार्मोन

हड्डी के ऊतकों से रक्त में उनकी रिहाई और कैल्शियम अवशोषण को बढ़ावा देता है

गुर्दे में और मूत्र में फॉस्फेट का उत्सर्जन। कैल्सीटोनिन की भूमिका का कम अध्ययन किया गया है

सीए होमियोस्टैसिस के नियमन में

जीव में. इस बात का भी ध्यान रखना चाहिए

कैल्सीट्रियोल में सेलुलर स्तर पर क्रिया का एक समान तंत्र होता है

स्टेरॉयड हार्मोन की क्रिया (नीचे देखें)।

यह सिद्ध माना जाता है कि पैराथाइरॉइड हार्मोन का शारीरिक प्रभाव पर पड़ता है

गुर्दे की कोशिकाओं और हड्डी के ऊतकों को एडिनाइलेट साइक्लेज़-सिस्टम के माध्यम से महसूस किया जाता है

थायराइड हार्मोन

थायरॉयड ग्रंथि चयापचय में अत्यंत महत्वपूर्ण भूमिका निभाती है।

यह बेसल चयापचय में देखे गए तेज बदलाव से प्रमाणित होता है

थायरॉयड ग्रंथि के विकारों के लिए मेरा, साथ ही साथ एक संख्या भी

अप्रत्यक्ष डेटा, विशेष रूप से इसकी प्रचुर रक्त आपूर्ति के बावजूद

छोटा वजन (20-30 ग्राम)। थायरॉयड ग्रंथि कई से मिलकर बनी होती है

विशेष गुहाएँ - रोम, एक चिपचिपे स्राव से भरे हुए - कोलाइड।

कोलाइड में उच्च मात्रा में एक विशेष आयोडीन युक्त ग्लाइकोप्रोटीन होता है

कहते हैं वजन लगभग 650,000 (5000 अमीनो एसिड अवशेष)। यह ग्लाइको-

प्रोटीन को आयोडीन कहा जाता है। वह है

थायरोक्सिन और ट्राईआयोडोथायरोनिन का एक आरक्षित रूप - मुख्य कूप हार्मोन

थायरॉइड ग्रंथि का गोलाकार भाग।

इन हार्मोनों के अलावा (जिनके जैवसंश्लेषण और कार्यों पर विचार किया जाएगा,

नीचे देखें), विशेष कोशिकाओं में - तथाकथित पैराफोलिक्यूलर कोशिकाएं,

या थायरॉयड ग्रंथि की सी-कोशिकाएं, एक पेप्टाइड हार्मोन संश्लेषित होती हैं

प्रसव, रक्त में कैल्शियम की निरंतर सांद्रता सुनिश्चित करना। वह

कैल्सीटोनिन कहा जाता है। पहली बार कैल्साइट का अस्तित्व

नौ, जिसमें कैलोरी के निरंतर स्तर को बनाए रखने की क्षमता है-

रक्त में tion, 1962 में डी. कोप्प द्वारा इंगित किया गया था, जिन्होंने गलती से यह मान लिया था

हार्मोन का संश्लेषण पैराथाइरॉइड ग्रंथियों द्वारा किया जाता है। वर्तमान में

कैल्सीटोनिन न केवल थायरॉइड ऊतक से शुद्ध रूप में पृथक किया जाता है

जानवर और मनुष्य, बल्कि 32-सदस्यीय अमीनो एसिड भी

रासायनिक संश्लेषण द्वारा अनुक्रम की पुष्टि की गई। नीचे है

थायरॉयड ग्रंथि से प्राप्त कैल्सीटोनिन की प्राथमिक संरचना पर

अन्य प्रस्तुतियों का सारांश

"चयापचय और कोशिका ऊर्जा" - परिभाषा। प्लास्टिक विनिमय. पाचन अंग. छात्रों को ओपन-एंडेड कार्यों के लिए तैयार करना। रासायनिक परिवर्तन. "हाँ" या "नहीं" उत्तर वाले प्रश्न। उपापचय। उपापचय। त्रुटियों वाला पाठ. विस्तृत उत्तर वाला कार्य। परीक्षण कार्य. ऊर्जा विनिमय.

"चयापचय" - आनुवंशिक कोड के गुण। एक अमीनो एसिड का आणविक भार. जेनेटिक कोड। अणु का प्रारंभिक भाग. प्लास्टिक विनिमय. प्रतिलेखन। प्रोटीन. डीएनए. संबंधित जीन की लंबाई निर्धारित करें. आत्मसात्करण एवं असम्मिलन की प्रतिक्रियाएँ। डीएनए के दाहिने स्ट्रैंड का एक भाग। शर्तों को परिभाषित करें. स्वपोषी। प्रोटीन जैवसंश्लेषण. प्रोटीन की प्राथमिक संरचना क्या होगी? एक प्रोटीन जिसमें 500 मोनोमर्स होते हैं। प्रसारण।

"ऊर्जा चयापचय" 9वीं कक्षा - ग्लूकोज सेलुलर श्वसन का केंद्रीय अणु है। संख्या में ए.टी.पी. ऊर्जा चयापचय की अवधारणा. स्वपोषी। पीवीए - पाइरुविक एसिड C3H4O3। एटीपी की संरचना. एटीपी कोशिका में ऊर्जा का एक सार्वभौमिक स्रोत है। एटीपी का एडीपी में रूपांतरण। किण्वन अवायवीय श्वसन है। उपापचय। कोशिका में ऊर्जा चयापचय. किण्वन। ऊर्जा चयापचय (विघटन)। माइटोकॉन्ड्रिया. एरोबिक चरण ऑक्सीजन है। एरोबिक चरण का सारांश समीकरण.

"ऊर्जा चयापचय के चरण" - सारांश समीकरण। जीवों के पोषण के प्रकार. बंटवारे की प्रक्रिया. उपापचय। पीवीसी का ऑक्सीकरण. इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला। ऊर्जा विमोचन. क्रेब्स चक्र। प्रतिक्रियाओं का वर्णन करें. ऑक्सीडेटिव डीकार्बाक्सिलेशन। अपचय। एरोबिक श्वसन। एरोबिक श्वसन के चरण. प्रारंभिक चरण. ऑक्सीजन का विभाजन. सौर ऊर्जा। एटीपी संश्लेषण कहाँ होता है? ऑक्सीजन रहित अवस्था। पाठ में रिक्त स्थान भरें.

"कार्बोहाइड्रेट चयापचय" - क्रेब्स चक्र का सारांश। ट्रायोसेफ़ॉस्फेट आइसोमेरेज़। सुक्रोज. एटीपी संश्लेषण का रसायनपरासरण मॉडल। एंजाइम गतिविधि को प्रभावित करने वाले कारक। उपापचय। ग्लाइकोलाइसिस। एल्डोलाज़ा। एंजाइमों का वर्गीकरण. मोजा. ग्लूकोज ऑक्सीकरण के चरण। शाखाओं का गठन. एंजाइम. माइटोकॉन्ड्रियल ईटीसी के प्रोटीन घटक। एंजाइम. कार्बोहाइड्रेट चयापचय के मुख्य चरण। एनोलेज़। ग्लाइकोजन संश्लेषण. एसिटाइल-सीओए का CO2 में ऑक्सीकरण।

"ऊर्जा चयापचय" - ऊर्जा चयापचय की प्रक्रिया। ग्लाइकोलाइसिस। ग्लाइकोलाइसिस प्रतिक्रियाओं में जारी ऊर्जा। ऊर्जा विनिमय के ऑक्सीजन मुक्त चरण के एंजाइम। पीवीके का भाग्य. लैक्टिक एसिड किण्वन. दुग्धाम्ल। जैविक ऑक्सीकरण और दहन. पदार्थ ए का ऑक्सीकरण। प्रारंभिक चरण। दोहराव. दहन। ऊर्जा विनिमय.