Bármilyen élő szervezet sejtjében milliónyi kémiai reakció zajlik. Mindegyik nagy jelentőségű, ezért fontos a biológiai folyamatok sebességének magas szinten tartása. Szinte minden reakciót enzim katalizál. Mik az enzimek? Mi a szerepe a cellában?

Enzimeket. meghatározás

Az "enzim" kifejezés a latin fermentumból származik. A görög en zyme enzimeknek is hívhatók - "élesztőben".

Az enzimek biológiailag aktív anyagok, tehát a sejtben zajló bármely reakció nem történik meg részvételük nélkül. Ezek az anyagok katalizátorként működnek. Ennek megfelelően bármely enzimnek két fő tulajdonsága van:

1) Az enzim felgyorsítja a biokémiai reakciót, de nem fogyaszt.

2) Az egyensúlyi állandó értéke nem változik, csak ennek az értéknek a elérése gyorsul.

Az enzimek ezer, néhány esetben pedig egymilliószor gyorsítják fel a biokémiai reakciókat. Ez azt jelenti, hogy az enzimatikus készülék hiányában az összes intracelluláris folyamat gyakorlatilag leáll, és maga a sejt meghal. Ezért az enzimek biológiailag aktív anyagként betöltött szerepe nagy.

Az enzimek sokfélesége lehetővé teszi a sejt anyagcsere szabályozásának diverzifikálását. Bármely reakció sorozatban számos, különböző osztályú enzim részt vett. A biológiai katalizátorok nagyon szelektívek a molekula bizonyos konformációja miatt. Mivel az enzimek a legtöbb esetben protein jellegűek, harmadlagos vagy kvaterner szerkezetűek. Ezt ismét a molekula specifikussága magyarázza.

Az enzimek funkciói a sejtben

Az enzim fő feladata a megfelelő reakció gyorsítása. A folyamatok minden lépése, a hidrogén-peroxid bomlásától a glikolízisig, biológiai katalizátor jelenlétét igényli.

Az enzimek megfelelő működését az adott szubsztrátum nagyfokú specifitása érheti el. Ez azt jelenti, hogy a katalizátor csak egy bizonyos reakciót képes felgyorsítani, és nem több, még nagyon hasonló is. A specifitás foka szerint a következő enzimeket különböztetjük meg:

1) Abszolút specifitású enzimek, ha csak egy reakciót katalizálnak. Például a kollagenáz lebontja a kollagént, és a maltáz lebontja a maltózt.

2) Enzimek relatív specifitással. Ide tartoznak az anyagok, amelyek katalizálhatják a reakciók egy bizonyos osztályát, például a hidrolitikus hasítást.

A biokatalizátor munkája az aktív központjának a hordozóhoz történő rögzítésének pillanatától kezdődik. Ugyanakkor olyan kiegészítő interakciókról beszélnek, mint például a zár és a kulcs. Ez arra utal, hogy az aktív központ alakja teljesen egybeesik a hordozóval, ami lehetővé teszi a reakció gyorsítását.

A következő lépés maga a reakció menete. Sebessége az enzimatikus komplex hatására növekszik. Végül kapunk egy enzimet, amely a reakciótermékekhez kapcsolódik.

Az utolsó lépés a reakciótermékek leválasztása az enzimtől, ezután az aktív központ ismét szabaddá válik a következő munkához.

Vázlatosan az enzim munkája az egyes szakaszokban a következőképpen írható:

1) S + E—— SE

2) SE - SP

3) SP ——\u003e S + P, ahol S a szubsztrát, E az enzim és P a termék.

Enzim osztályozás

Az emberi testben rengeteg enzim található meg. Rendszerezték a funkcióikkal és munkájukkal kapcsolatos összes tudást, ennek eredményeként létrejött egy egységes osztályozás, amelynek köszönhetően könnyű meghatározni, hogy mire szolgál ez vagy az a katalizátor. Itt található az enzimek 6 fő osztálya, valamint néhány alcsoport példája.

1. Oxidoreduktáz.

Ennek az osztálynak az enzimei a redox reakciókat katalizálják. Összesen 17 alcsoportot különböztetünk meg. Az oxidoreduktázok általában nem-fehérje részből állnak, vitamint vagy hemet képviselnek.

A következő alcsoportokat gyakran találják az oxidoreduktázok között:

a) Dehidrogenázok. A dehidrogenáz enzimek biokémiája a hidrogénatomok eltávolításából és egy másik szubsztrátumra történő átviteléből áll. Ez az alcsoport leggyakrabban a légzés, a fotoszintézis reakcióiban található meg. A dehidrogenázok összetételében a koenzim szükségszerűen NAD / NADP vagy FAD / FMN flavoproteinek formájában van jelen. Gyakran vannak fémionok. Példák lehetnek enzimek, például citokróm-reduktázok, piruvát-dehidrogenáz, izocitrát-dehidrogenáz, valamint számos májenzim (laktát-dehidrogenáz, glutamát-dehidrogenáz stb.).

b) oxidáz. Számos enzim katalizálja az oxigén hidrogénhez történő hozzáadását, amelynek eredményeként a reakciótermékek víz vagy hidrogén-peroxid lehetnek (H 2 0, H 2 0 2). Példák enzimekre: citokróm-oxidáz, tirozináz.

c) A peroxidázok és a katalázok olyan enzimek, amelyek katalizálják a H 2 O 2 oxigénné és vízvé bomlását.

g) oxigénáz. Ezek a biokatalizátorok felgyorsítják az oxigén tapadását a szubsztrátumhoz. A dopamin-hidroxiláz az ilyen enzimek egyik példája.

2. Transzferázás.

A csoport enzimeinek feladata a gyökök átvitele a donor anyagból a recipiens anyagba.

a) Metil-transzferázok. A nukleinsav-aktivitás szabályozásában a DNS-metil-transzferázok, amelyek a nukleotid replikáció folyamatát vezérlő fő enzimek, nagy szerepet játszanak.

b) Aktiltranszferázok. Ennek az alcsoportnak az enzimei acilcsoportot szállítanak egyik molekulából a másikba. Példák aciltranszferázokra: lecitin-koleszterin-acil-transzferáz (a funkcionális csoportot a zsírsavból a koleszterinre továbbítja), lizofoszfatidil-kolinacil-transzferáz (az acilcsoport átkerül a lizofoszfatidil-kolinba).

c) Aminotranszferázok - enzimek, amelyek részt vesznek az aminosavak átalakításában. Példák enzimekre: alanin-aminotranszferáz, amely katalizálja az alanin szintézisét piruvátból és glutamátból egy aminocsoport átvitelével.

g) Foszfotranszferázok. Ennek az alcsoportnak az enzimei katalizálják a foszfátcsoport hozzáadását. A foszfotranszferázok másik neve, a kinázok sokkal gyakoribb. Ilyenek például az enzimek, például a hexokinázok és az aszpartát-kinázok, amelyek a foszformaradványokat hexózokhoz (leggyakrabban glükózhoz) és aszparaginsavhoz kötik.

3. A hidrolázok olyan enzimek egy osztálya, amelyek katalizálják a molekulában lévő kötések hasítását, majd vizet adnak hozzá. Az ebbe a csoportba tartozó anyagok a fő emésztő enzimek.

a) Öszterázok - megszakítják az éter-kapcsolatokat. Erre példa a zsírokat lebontó lipázok.

b) Glikozidáz. Az ebben a sorozatban levő enzimek biokémiája a polimerek (poliszacharidok és oligoszacharidok) glikozid-kötéseinek megsemmisítése. Példák: amiláz, szacharóz, maláta.

c) Peptidázok - enzimek, amelyek katalizálják a fehérjék aminosavakká történő lebontását. A peptidázok közé tartoznak enzimek, például pepszin, tripszin, kimotripszin, karboxipeptidáz.

d) Amidázok - az amidkötések hasítása. Példák: argináz, ureáz, glutamináz stb. Sok amidáz enzim található a

4. A liasok olyan enzimek, amelyek funkciója hasonló a hidrolázokhoz, azonban amikor a kötések a molekulaban lebontódnak, a víz nem merül fel. Az ebbe az osztályba tartozó enzimeknek mindig nem fehérje része van, például B1 vagy B6 vitamin formájában.

a) Dekarboxilázok. Ezek az enzimek a CC kötésre hatnak. Példaként említhető a glutamát-dekarboxiláz vagy a piruvát-dekarboxiláz.

b) A hidratázok és a dehidratázok olyan enzimek, amelyek katalizálják a CO-kötések hasítási reakcióját.

c) Amidin-lázok - elpusztítják a С-N kötéseket. Példa: arginin-szukcinát-láz.

d) P-O-láz. Az ilyen enzimek általában lehasítanak egy foszfátcsoportot egy szubsztrát anyagtól. Példa: adenilát-cikláz.

Az enzimek biokémiája szerkezetén alapul

Az egyes enzimek képességeit az egyedi, csak jellegzetes szerkezetük határozza meg. Bármely enzim elsősorban fehérje, szerkezete és a hajtogatás mértéke döntő szerepet játszik a funkció meghatározásában.

Minden biokatalizátort egy aktív központ jelenléte jellemez, amelyet viszont több független funkcionális területre osztanak:

1) A katalitikus központ a fehérje speciális területe, amelyen keresztül az enzim csatlakozik a szubsztrátumhoz. A fehérjemolekula konformációjától függően a katalitikus központ különféle formákat ölthet, amelyeknek ugyanúgy kell megfelelniük a szubsztrátumnak, mint a kulcsnak. Egy ilyen összetett szerkezet megmagyarázza, hogy mi van a harmadlagos vagy kvaterner állapotban.

2) Adsorpciós központ - „birtokosa”. Itt mindenekelőtt kapcsolat van az enzimmolekula és a szubsztrátmolekula között. Az adszorpciós központ által létrehozott kötések azonban nagyon gyengék, ami azt jelenti, hogy a katalitikus reakció ebben a szakaszban reverzibilis.

3) Az alloszterikus központok mind az aktív központban, mind az enzim teljes felületén egyaránt elhelyezkedhetnek. Funkciójuk az enzim szabályozása. A szabályozás az inhibitor molekulákkal és az aktivátor molekulákkal történik.

A fehérjék aktiválása, az enzimmolekulához való kötődés felgyorsítja annak működését. Az inhibitorok éppen ellenkezőleg, gátolják a katalitikus aktivitást, és ez kétféle módon fordulhat elő: vagy a molekula az enzim aktív központjának régiójában az alloszterikus centrumhoz kötődik (kompetitív gátlás), vagy kapcsolódik a protein egy másik régiójához (nem kompetitív gátlás). hatékonyabbnak tekintik. Valójában ez bezárja a szubsztrát enzimhez történő kötődésének helyét, és ez a folyamat csak akkor lehetséges, ha az inhibitor molekula formája és az aktív központ szinte teljes egybeesik.

Az enzim gyakran nem csak aminosavakból áll, hanem más szerves és szervetlen anyagokból is. Ennek megfelelően az apoenzim - a fehérje rész, a koenzim - a szerves rész és a kofaktor - a szervetlen rész izolálódik. A koenzimet ulgovody, zsírok, nukleinsavak, vitaminok képviselik. A kofaktor viszont leggyakrabban kiegészítő fémionok. Az enzimek aktivitását a szerkezete határozza meg: a készítményt alkotó további anyagok megváltoztatják katalitikus tulajdonságaikat. Különböző típusú enzimek származnak a fenti komplexképződés összes tényezőjének kombinációjából.

Enzimszabályozás

Az enzimek, mint biológiailag aktív anyagok nem mindig szükségesek a test számára. Az enzimek biokémiája olyan, hogy túlzott mértékű katalízis esetén károsíthatják az élő sejteket. Az enzimek káros hatásainak elkerülése érdekében valamilyen módon szabályozni kell munkájukat.

Mivel az enzimek protein jellegűek, magas hőmérsékleten könnyen elpusztulnak. A denaturációs folyamat megfordítható, de jelentősen befolyásolhatja az anyagok munkáját.

a pH szintén nagy szerepet játszik a szabályozásban. A legnagyobb enzimaktivitást rendszerint semleges pH-értéken (7,0-7,2) figyeljük meg. Vannak olyan enzimek is, amelyek csak savas vagy csak lúgos környezetben működnek. Tehát a sejtes lizoszómákban alacsony a pH-érték, amelyen a hidrolitikus enzimek maximális aktivitása fennmarad. Ha véletlenül belépnek a citoplazmába, ahol a közeg már közelebb van a semlegeshez, aktivitásuk csökken. Az "önelégülés" elleni ilyen védelem a hidrolázok munka tulajdonságain alapszik.

Érdemes megemlíteni a koenzim és a kofaktor fontosságát az enzimek összetételében. A vitaminok vagy fémionok jelenléte jelentősen befolyásolja bizonyos specifikus enzimek működését.

Enzim-nómenklatúra

A test összes enzimét általában az osztályokhoz való tartozásuktól, valamint attól a szubsztráttól függően hívják fel, amelyekkel reagálnak. Néha a nevükben nem egy, hanem két szubsztrátot használnak.

Példák egyes enzimekre:

1. A máj enzimei: laktátdehidrogenáz, glutamátdehidrogenáz.
2. Az enzim teljes szisztematikus neve: laktát-NAD + -oxidoreduktáz.

Tartósított és triviális nevek, amelyek nem tartják be a nómenklatúra szabályait. Emésztő enzimek példák: tripszin, kimotripszin, pepszin.

Enzim szintézis folyamat

Az enzimek funkcióit genetikai szinten határozzák meg. Mivel a molekula nagyjából fehérje, szintézise pontosan megismétli a transzkripció és a transzláció folyamatát.

Az enzimek szintézise az alábbi séma szerint történik. Először a DNS-ből olvassuk le a kívánt enzimmel kapcsolatos információkat, amelyek eredményeként mRNS képződik. A mátrix RNS az enzimet alkotó összes aminosavat kódolja. Az enzimszabályozás a DNS szintjén is előfordulhat: ha a katalizált reakció terméke elegendő, a gén transzkripciója megszűnik, és fordítva, ha a termékre szükség van, akkor a transzkripciós folyamat aktiválódik.

Miután az mRNS belépett a sejt citoplazmájába, megkezdődik a következő szakasz - transzláció. Az endoplazmatikus retikulum riboszómáin egy primer láncot szintetizálnak, amely peptidekkel kötött aminosavakból áll. Az elsődleges szerkezetben levő protein molekula azonban még nem tudja ellátni enzimatikus funkcióit.

Az enzimek aktivitása a fehérje szerkezetétől függ. Ugyanebben az EPS-ben a fehérje-sodródás következik be, amelynek eredményeként szekunder és utólagos tercier struktúrák alakulnak ki. Egyes enzimek szintézise már ebben a szakaszban leáll, azonban a katalitikus aktivitás aktiválásához gyakran szükség van egy koenzim és kofaktor csatlakoztatására.

Az endoplazmatikus retikulum bizonyos területein az enzim szerves alkotóelemei kapcsolódnak: monoszacharidok, nukleinsavak, zsírok, vitaminok. Egyes enzimek nem működhetnek koenzim nélkül.

A cofactor döntő szerepet játszik az oktatásban: Az enzimek bizonyos funkciói csak akkor érhetők el, ha a fehérje domén szervezete megvalósul. Ezért nagyon fontos számukra, hogy legyen egy olyan kvaterner szerkezetük, amelyben a fémion a fehérje több földgömbje közötti összekötő kapcsolat.

Többféle enzim

Vannak olyan helyzetek, amikor több enzimre van szükség, amelyek ugyanazt a reakciót katalizálják, de paraméterek között különböznek egymástól. Például egy enzim 20 fokon képes működni, de 0 foknál már nem lesz képes ellátni a funkcióit. Mit tegyünk egy élő szervezethez hasonló helyzetben alacsony környezeti hőmérsékleten?

Ezt a problémát könnyen meg lehet oldani több enzim jelenlétével, amelyek ugyanazt a reakciót katalizálják, de eltérő körülmények között működnek. Az enzimek többféle formája kétféle:

1. Izoenzimek. Az ilyen fehérjéket különböző gének kódolják, különböző aminosavakból állnak, de ugyanazt a reakciót katalizálják.
2. Igaz többes számú alak. Ezeket a fehérjéket ugyanabból a génből írják át, azonban a peptideket a riboszómákon módosítják. A kimeneten ugyanazon enzim több formája nyerhető.

Ennek eredményeként az első típusú többféle forma genetikai szinten, míg a második a poszt-transzlációs formában alakul ki.

Az enzimek értéke

Az orvostudományban az új gyógyszerek kibocsátása jelent, amelyekben az anyagok már a megfelelő mennyiségben vannak. A tudósok még nem találtak módot a hiányzó enzimek szintézisének stimulálására a testben, de manapság elterjedtek a gyógyszerek, amelyek ideiglenesen pótolhatják hiányuikat.

A sejtben található különféle enzimek számos reakciót katalizálnak, amelyek az élet fenntartásával járnak. Ezen enzimek egyike a nukleázok csoportja: endonukleáz és exonukleáz. Feladatuk a nukleinsavak állandó szintjének fenntartása a sejtben, eltávolítva a sérült DNS-t és RNS-t.

Ne felejtsük el a vér alvadását. Mivel a védelem hatékony intézkedése, ez a folyamat számos enzim ellenőrzése alatt áll. A fő a trombin, amely inaktív fibrinogénfehérjét aktív fibrinré alakít. Szálai egyfajta hálózatot hoznak létre, amely elzárja az ér károsodásának helyét, és ezzel megakadályozza a túlzott vérvesztést.

Az enzimeket használják borkészítéshez, sörfőzéshez és sok tejtermék előállításához. Alkohol előállításához glükózból élesztő használható, azonban ennek a folyamatnak a sikeres lefolytatásához elegendő kivonat.

Érdekes tények, amelyekről nem tudott

A testben lévő összes enzim tömege hatalmas - 5000-től 1 000 000-ig. Ennek oka a fehérje jelenléte a molekula összetételében. Összehasonlításképpen: a glükóz molekulatömege 180 Da, a szén-dioxid csak 44 Da.

A mai napig több mint 2000 enzimet fedeztek fel, amelyeket különféle szervezetek sejtjeiben találtak. Ezen anyagok többségét még nem értik meg teljesen.

Az enzimaktivitást hatékony mosóporok előállításához használják. Az enzimek ugyanolyan szerepet játszanak, mint a testben: elpusztítják a szerves anyagokat, és ez a tulajdonság segít a foltok elleni küzdelemben. Javasoljuk, hogy hasonló mosóport használjon 50 ° C-ot meg nem haladó hőmérsékleten, különben a denaturációs folyamat folytatódhat.

A statisztikák szerint a világon az emberek 20% -a szenved enzimek hiányától.

Az enzimek tulajdonságai nagyon régóta ismertek, de csak 1897-ben az emberek rájöttek, hogy a cukor alkoholos erjesztéséhez nem magát az élesztőt, hanem a sejtjeikből származó kivonatot használhatják.

Enzimek nélkül az ember nem lesz életképes, mert a testnek fehérjemolekulákra van szüksége az összes fontos anyagcsere-folyamathoz és az egészséges emésztéshez.

Az emberi test enzimeinek fehérjeszerkezete van. Elképzelheti őket az emberi test katalizátoraként, amelyek biztosítják az összes anyagcsere-folyamat működését. Számos biokémiai reakciót serkentnek, és biztosítják, hogy a test táplálékot kapjon a szükséges tápanyagokból.

A fellépés mechanizmusa

Az enzimek a tápanyagokat oly módon bontják le, hogy a test felhasználhassa azokat. Ennek eredményeként az ételek tápanyagai jutnak be a testbe.

Valójában az enzimek nagyon okosak! A szervezetbe becsült 10 000 különféle típusú enzim mindegyike rendelkezik saját funkciójával: egy adott szubsztrátra hat. Így a fehérjétbontó enzimek kizárólag a fehérjéket emésztik és nem oldják fel a zsírt.

Funkciójának megváltoztatása érdekében az enzim röviden kötődhet egy másik szubsztrátumhoz, enzim-szubsztrát komplexet eredményezve. Ezt követően visszatér az eredeti struktúrájához.

A szervezet enzimeinek fő csoportjai

Az enzimek három kategóriába sorolhatók: emésztő, élelmezési és metabolikus enzimek. Miközben az emésztést és az anyagcserét maga a test termel, addig a test táplálkozási enzimeket kap az emberi nyers élelmiszer fogyasztása során.

1. emésztő.   Ezeket a fehérjéket a hasnyálmirigy, gyomor, vékonybél és a szájüreg nyálmirigyei termelik. Ott felosztják az élelmiszer-molekulákat a fő építőelemekre, és ezáltal garantálják azok rendelkezésre állását az anyagcseréhez.

Különösen fontos szer a sok emésztő enzim termeléséhez a hasnyálmirigy. Amilázt termel, amely átalakítja a szénhidrátokat egyszerű cukrokká, lipázzá, amely glicerint és egyszerű zsírsavakat hoz létre a zsírokból, és egy proteázt, amely fehérjékből aminosavakat képez.

2. Food. Ez az enzimcsoport megtalálható a nyers, friss élelmiszerekben. Az élelmiszer-ipari enzimek emésztőszervekként viselkednek. Előny: közvetlenül segítenek az élelmezésben.

A friss gyümölcsök és nyers zöldségek fogyasztása mellett a testben lévő enzimek az élelmiszer 70% -át emésztik fel. A magas hőmérséklet elpusztítja őket, ezért fontos, hogy nyersen fogyasztja el az ételt. A lehető legváltozatosabbnak kell lennie a különféle enzimek ellátásának biztosításához.

Különösen gazdag a banán, az ananász, a füge, a körte, a papaya és a kivi. A zöldségek közül kiemelkedik a brokkoli, a paradicsom, az uborka és a cukkini.

3. Metabolikus. Ez az enzimcsoport a sejtekben, szervekben, csontokban és a vérben termelődik. Csak a jelenléte miatt működhet a szív, a vesék és a tüdő. A metabolikus enzimek biztosítják, hogy a tápanyagok hatékonyan származjanak az élelmiszerekből.

Így vitaminokat, ásványi anyagokat, növényi tápanyagokat és hormonokat szállítanak a szervezetbe.

Bőrhatás

A szorgalmas biokatalizátorok enzimei a testben nemcsak a test belsejében, hanem a kívül is segítenek. Az emberek, akik pattanásoktól szenvednek, vagy érzékeny a bőrük, segítségükkel javíthatják megjelenésüket. A folyamat felgyorsítása érdekében speciális enzimhéjat használnak. Általában gyümölcs enzimekből állnak.

Az ilyen eljárások eltávolítják az elhalt bőrsejteket és eltávolítják a fölösleges faggyút. Az enzimhéjat szabadon értékesítik, és nagyon óvatosan hatnak a bőrre. Ezeket azonban nem szabad hetente egynél többször használni.

Az enzimek globális fehérjék, amelyek elősegítik az összes sejtes folyamatot. Mint minden katalizátor, nem tudják megfordítani a reakciót, hanem felgyorsítják azt.

Az enzim lokalizációja a sejtben

A sejtben az egyes enzimek általában szigorúan meghatározott organellákban vannak, és működnek. Az enzimek lokalizációja közvetlenül kapcsolódik ahhoz a funkcióhoz, amelyet a sejt ezen szakasza általában elvégz.

Szinte az összes glikolízis enzim a citoplazmában található. A trikarbonsav ciklus enzimei a mitokondriális mátrixban vannak. A hidrolízis hatóanyagai a lizoszómákban találhatók.

Az állatok és növények egyes szövetei és szervei nemcsak az enzimek sorozatában, hanem aktivitásukban is különböznek. Ezt a szöveti tulajdonságot a klinikán használják bizonyos betegségek diagnosztizálására.

Az szövetekben az enzimek aktivitásában és halmazában is vannak életkorfüggő tulajdonságok. A legszembetűnőbbek az embrionális fejlődés során a szövetek differenciálódása során.

Enzim-nómenklatúra

Számos elnevezési rendszer létezik, amelyek mindegyike különböző mértékben veszi figyelembe az enzimek tulajdonságait.

• Triviális. Az anyagok nevét véletlenszerű jelek adják meg. Például a pepszin (pepszis - "emésztés", görög) és tripszin (tripszis - "vékony", görög.)
• Racionális. Az enzim neve a szubsztrátból és az „-az” végéből áll. Például az amiláz felgyorsul (amilo - "keményítő", görög.).
• Moszkva. Az enzimek nómenklatúrájáról szóló nemzetközi bizottság 1961-ben fogadta el az V. Nemzetközi Biokémiai Kongresszuson. Az anyag nevét a szubsztrát és a reakció képezi, amelyet az enzim katalizál (gyorsít). Ha az enzimek feladata atomcsoport átvitele az egyik molekulából (szubsztrátum) egy másikba (akceptor), akkor a katalizátor neve tartalmazza az akceptor kémiai nevét. Például az alanin: 2-oxoglutarát-aminotranszferáz enzim részt vesz egy aminocsoportnak az alaninról a 2-hidroxi-glutársavra történő átvitelének reakciójában. A név tükrözi:
• szubsztrát - alanin;
• az akceptor 2-oxiglutársav;
• egy aminocsoport átkerül a reakcióban.

A Nemzetközi Bizottság összeállította az összes ismert enzim listáját, amelyet folyamatosan frissítenek. Ennek oka új anyagok felfedezése.

Enzim osztályozás

Az enzimeket csoportokra lehet osztani kétféle módon. Az első ezen anyagok két osztályát kínálja:

• egyszerű - csak fehérjéből áll;
• komplex - tartalmazza a fehérje részt (apoenzim) és a nem fehérjét, az úgynevezett koenzim.

A komplex enzim nem fehérje része vitaminokat tartalmazhat. Más anyagokkal az interakció az aktív központon keresztül történik. A teljes enzimmolekula nem vesz részt a folyamatban.

Az enzimek tulajdonságait, más proteinekhez hasonlóan, szerkezetük határozza meg. Attól függően, hogy a katalizátorok csak a reakciókat gyorsítják fel.

A második osztályozási módszer megosztja az anyagokat az enzimek által elvégzendő funkciók szerint. Az eredmény hat osztály:

• oxidoreductase;
• transzferáz
• hidroláz;
• izomeráz;
• liáz;
• ligáz.

Ezek általánosan elfogadott csoportok, nem csak azokban a reakciókban különböznek egymástól, amelyek szabályozzák a benne levő enzimeket. A különféle csoportok anyagának szerkezete eltérő. Az enzimek funkciói a sejtben tehát nem lehetnek azonosak.

Oxidoreduktázok - Redox

Az első csoport enzimeinek fő funkciója a redox reakciók felgyorsítása. Jellemző tulajdonság: az a képesség, hogy oxidatív enzimek láncát képezzék, amelyben az elektronok vagy a hidrogénatomok a legelső szubsztrátról a végső akceptorra kerülnek. Ezeket az anyagokat elválasztja a reakció elvét vagy a munka helye a reakcióban.

1. Az aerob dehidrogenázok (oxidázok) felgyorsítják az elektronok vagy protonok közvetlen átvitelét az oxigénatomokba. Az anaerobok ugyanazokat a műveleteket hajtják végre, de olyan reakciókban, amelyek anélkül következnek be, hogy elektronok vagy hidrogénatomok oxigénatomokká válnának.
2. A primer dehidrogenázok katalizálják a hidrogénatomok oxidálható anyagból (primer szubsztrát) történő elválasztásának folyamatát. Másodlagos - fel kell gyorsítani a hidrogénatomok eltávolítását a szekunder szubsztrátból, primer dehidrogenáz alkalmazásával nyerik őket.

Egy másik tulajdonság: mivel kétkomponensű katalizátorok nagyon korlátozott koenzimkészlettel (aktív csoportok), ezek fel tudják gyorsítani az oxidáció-redukciós reakciók sokféleségét. Ezt számos lehetőséggel érik el: ugyanaz a koenzim csatlakozhat különböző apoenzimekhez. Mindegyik esetben külön tulajdonságú oxidoreduktázt kapunk.

A csoport enzimeinek egy másik funkciója, amelyet nem szabad figyelmen kívül hagyni - felgyorsítják az energia felszabadulásával járó kémiai folyamatok áramlását. Az ilyen reakciókat exotermnek nevezzük.

Transzferázások - hordozók

Ezek az enzimek a molekulamaradékok és a funkcionális csoportok transzfer reakcióinak felgyorsítását szolgálják. Például foszfofruktokináz.

A katalizátorok nyolc csoportját izoláljuk az átvitt csoport alapján. Csak néhányat fogunk figyelembe venni.

1. Foszfotranszferázok - segítik a maradékanyagok átvitelét. A célcsoport szerint alosztályokra osztják őket (alkohol, karboxilcsoport és más csoportok).
2. Aminotranszferázok - felgyorsítja a reakciókat
3. Glikozil-transzferázok - a glikozilmaradékokat a foszfor-észter molekulákból a mono- és poliszacharid molekulákba vihetik át. Biztosítsa az oligo - vagy poliszacharidok bomlásának és szintézisének reakcióját növényekben és állatokban. Például részt vesznek a szacharóz bomlásában.
4. Az aciltranszferázok a karbonsav maradékokat aminokká, alkoholokká és aminosavakká továbbítják. Az acil-koenzim-A az acilcsoportok univerzális forrása. Az aciltranszferázok aktív csoportjának tekinthető. A leggyakrabban tolerálható acilecetsav.

Hidrolázok - vízzel hasíthatók

Ebben a csoportban az enzimek katalizátorként hatnak a szerves vegyületek hasítási (ritkábban szintézis) reakcióira, amelyekben a víz részt vesz. E csoport anyagai megtalálhatók a sejtekben és az emésztőnedvekben. Az emésztőrendszer katalizátorainak molekulái egy komponensből állnak.

Ezen enzimek lokalizációja lizoszómák. Végzik az enzimek védő funkcióit a sejtben: lebontják a membránon áthaladó idegen anyagokat. Elpusztítják azokat az anyagokat is, amelyekre a sejt számára már nincs szükség, amelyek lizoszómáit oroszlánnévnek nevezték el.

Másik becenevük a sejt-öngyilkosság, mivel ezek a sejtek autolízisének fő eszközei. Ha fertőzés jelentkezik, gyulladásos folyamatok kezdődnek, a lizoszóma membrán átjárhatóvá válik, és a hidrolázok belépnek a citoplazmába, elpusztítva mindent, ami az útjában van, és elpusztítja a sejtet.

Ebből a csoportból többféle katalizátor létezik:

• észterázok - felelősek az alkohol-észterek hidrolíziséért;
• glikozidázok - felgyorsítják a glikozidok hidrolízisét, attól függően, hogy melyik izomer működik, szekretálnak α- vagy β-glikozidázokat;
• a peptid-hidrolázok felelősek a fehérjékben levő peptidkötések hidrolíziséért és bizonyos körülmények között a szintéziséért, ám ezt a fehérje szintézis módszert nem használják élő sejtekben;
• amidázok - felelősek a savas amidok hidrolíziséért, például az ureáz katalizálja a karbamid ammóniává és vízévé történő bomlását.

Izomeráz - molekula transzformáció

Ezek az anyagok felgyorsítják a változásokat egyetlen molekulán belül. Lehetnek geometriai vagy szerkezeti. Ez sokféleképpen megtörténhet:

• hidrogénatom transzfer;
• foszfátcsoport mozgása;
• az atomcsoportok helyének megváltoztatása az űrben;
• mozgó kettős kötés.

Szerves savak, szénhidrátok vagy aminosavak izomerizálhatók. Az izomerázok átalakíthatják az aldehideket ketonokká és fordítva átalakíthatják a cisz-formát transz-formává és fordítva. Annak érdekében, hogy jobban megértsük, mely funkciót végeznek ennek a csoportnak az enzimei, meg kell ismerni az izomerek közötti különbségeket.

Hazusok könnykötvények

Ezek az enzimek felgyorsítják a kötésekben levő szerves vegyületek nem hidrolitikus bomlását:

• szén-szén kötés;
• foszfor-oxigén;
• szén-kén;
• szén-nitrogén;
• szén-oxigén.

Ugyanakkor olyan egyszerű termékek, mint a víz, az ammónia és a kettős kötések záródnak ki. Ezek közül a reakcióktól csak kevés lehet ellentétes irányba menni, a megfelelő enzimek ehhez megfelelő körülmények között nemcsak a bomlás, hanem a szintézis folyamatát katalizálják.

A líázok osztályozása az általuk elbontott kötés típusa szerint történik. Komplex enzimek.

A gázok térhálósodnak

Ebben a csoportban az enzimek fő funkciója a szintézis reakciók felgyorsítása. Különlegességük a teremtés konjugációja olyan anyagok bomlásával, amelyek energiát tudnak szolgáltatni a bioszintézis folyamatának végrehajtásához. Hat alosztály létezik a kialakított kapcsolat típusa szerint. Öt közülük azonos a lizázok alcsoportjaival, a hatodik pedig a nitrogén-fém kötés kialakításáért felelős.

Néhány ligátum részt vesz a különösen fontos sejtfolyamatokban. Például a DNS-ligáz részt vesz a dezoxiribonukleinsav replikációjában. Összekapcsolja az egyszálú töréseket, új foszfodiészter kötéseket hozva létre. Ő köti össze az Okazaki-fragmentumokat.

Ugyanezt az enzimet aktívan használják a géntechnikában. Ez lehetővé teszi a tudósok számára a szükséges darabok összefűzését, egyedi dezoxiribonukleinsavláncot hozva létre. Bármilyen információt el tudnak helyezni, így gyárat hoznak létre a szükséges fehérjék előállításához. Beágyazhat például egy baktérium DNS-be egy darabot, amely az inzulin szintéziséért felelős. És amikor a sejt lefordítja saját fehérjét, akkor ugyanakkor hasznos anyagot fog előállítani, amely orvosi célokra szükséges. Csak tisztítás marad, és sok beteg embernek segít.

Az enzimek hatalmas szerepe a szervezetben

Ezek több mint tízszeresére növekedhetnek. Ez egyszerűen szükséges a sejt normál működéséhez. Az enzimek minden reakcióban részt vesznek. Ezért az enzimek funkciói a testben változatosak, mint az összes folyamatban levő folyamat. És ezeknek a katalizátoroknak a megszakítása súlyos következményekkel jár.

Az enzimeket széles körben használják az élelmiszeriparban, a könnyûiparban és az orvostudományban: sajtok, kolbászok, konzervek gyártásához, valamint fényképészeti anyagok elõállításához is használják.

fejIV.3.

enzimek

A szervezetben zajló anyagcsere meghatározható az összes kémiai átalakulás összességében, amelyeknek ki vannak téve a kívülről származó vegyületek. Ezek az átalakulások magában foglalják a kémiai reakciók összes ismert típusát: a funkcionális csoportok intermolekuláris átadása, a kémiai kötések hidrolitikus és nem hidrolitikus hasítása, intramolekuláris átrendeződése, kémiai kötés kialakulása és redox reakciók. Az ilyen reakciók rendkívül nagy sebességgel, csak katalizátorok jelenlétében fordulnak elő a testben. Az összes biológiai katalizátor fehérje jellegű anyag, enzimeknek (a továbbiakban F) vagy enzimeknek (E) nevezzük.

Az enzimek nem képezik a reakció alkotóelemeit, hanem csak felgyorsítják az egyensúly elérését azáltal, hogy növelik a közvetlen és a fordított transzformációk sebességét. A reakció gyorsulása az aktivációs energia csökkenése miatt következik be - az energiagát, amely elválasztja a rendszer egyik állapotát (kezdeti kémiai vegyület) a másiktól (reakciótermék).

Az enzimek felgyorsítják a test legváltozatosabb reakcióit. Tehát a szénsav víz eltávolításának és a szén-dioxid képződésnek a reakciója, amely a hagyományos kémia szempontjából meglehetősen egyszerű, enzim részvételét igényli, nélküle túl lassú a vér pH-jának szabályozása. Az enzimek katalitikus hatása miatt a testben olyan reakciók fordulhatnak elő, amelyek katalizátor nélkül több száz vagy több ezer alkalommal lassulnak.

Enzim tulajdonságai

1. Hatás a kémiai reakció sebességére: az enzimek növelik a kémiai reakció sebességét, de magukat nem fogyasztják el.

A reakció sebessége a reakciókomponensek koncentrációjának időbeli változása.   Ha előre halad, akkor arányos a reagáló anyagok koncentrációjával, ha ellentétes irányban, akkor arányos a reakciótermékek koncentrációjával. Az előre és a fordított reakció sebességének arányát egyensúlyi állandónak nevezzük. Az enzimek nem tudják megváltoztatni az egyensúlyi állandót, de az egyensúlyi állapot enzimek jelenlétében gyorsabban fordul elő.

2. Az enzimek működésének sajátosságai. A test sejtjeiben 2-3 ezer reakció zajlik, amelyek mindegyikét egy specifikus enzim katalizálja. Az enzim hatásának sajátossága az, hogy felgyorsíthatjuk egy adott reakció lefolyását anélkül, hogy befolyásolnánk a többi, még nagyon hasonló reakcióinak sebességét.

megkülönböztetni:

abszolút   - amikor f csak egy specifikus reakciót katalizál ( argináz   - hasító arginin)

a relatív   (speciális csoport) - Ф katalizálja a reakciók bizonyos osztályát (például hidrolitikus hasítás), vagy egy bizonyos anyagkategóriát érintő reakciókat.

Az enzimek specifitása az egyedi aminosav-szekvenciájuknak köszönhető, amelytől függ a reakciókomponensekkel kölcsönhatásba lépő aktív központ konformációja.

Olyan anyagot hívunk, amelynek kémiai átalakulását egy enzim katalizálja hordozó ( S ) .

3. Enzimaktivitás - a különféle fokú képesség felgyorsítja a reakció sebességét. A tevékenységet:

1) Nemzetközi aktivitási egységek - (ME) az az enzimmennyiség, amely 1 perc alatt 1 μM szubsztrát átalakítását katalizálja.

2) Katalakh (kat) - a katalizátor (enzim) mennyisége, amely 1 mp szubsztrátot képes átalakítani 1 s alatt.

3) Fajlagos aktivitás - az aktivitási egységek száma (a fentiek közül bármelyik) a vizsgálati mintában a mintában levő protein teljes tömegéhez viszonyítva.

4) A ritkábban alkalmazott moláris aktivitás az egy enzimmolekula által percenként átalakított szubsztrátmolekulák száma.

A tevékenység elsősorban függ a hőmérséklettől . Az enzim a legaktívabb az optimális hőmérsékleten. Egy élő szervezet Ф esetében ez az érték a +37,0 - +39,0 tartományban van° C, az állat típusától függően. A hőmérséklet csökkenésével a Brown-mozgás lelassul, a diffúziós sebesség csökken, ezért az enzim és a reakciókomponensek (szubsztrátok) közötti komplex kialakulása lelassul. +40 - +50 feletti hőmérséklet-emelkedés esetén° C Egy enzimmolekula, amely fehérje, denaturációs folyamaton megy keresztül. Ebben az esetben a kémiai reakció sebessége jelentősen csökken (4.3.1. Ábra).

Az enzimaktivitás attól is függ a tápközeg pH-ja . Legtöbbjüknek van egy bizonyos optimális pH-értéke, amelynél aktivitásuk maximális. Mivel egy sejtben több száz enzim található, és mindegyikük számára megvannak a saját optimális pH-határértékei, a pH-változás az egyik fontos tényező az enzimatikus aktivitás szabályozásában. Tehát egy bizonyos enzim részvételével zajló kémiai reakció eredményeként, amelynek pH-ja a 7,0–7,2 határok között van, egy termék képződik, amely sav. Ebben az esetben a pH-érték 5,5 - 6,0 tartományba esik. Az enzimaktivitás hirtelen csökken, a termék képződésének sebessége lelassul, de aktiválódik egy másik enzim, amelyre ezek a pH-értékek optimálisak, és az első reakció terméke további kémiai átalakuláson megy keresztül. (Egy másik példa a pepszinről és a tripszinről).

Az enzimek kémiai jellege. Az enzim szerkezete. Aktív és alloszterikus központok

Minden enzim protein, molekulatömege 15 000 - több millió Da. Megkülönböztetjük a kémiai szerkezetet egyszerű   enzimek (csak AK - ból állnak) és összetett   enzimek (nem fehérjetartalmú részük vagy protéziscsoportok lehetnek). A fehérje részt nevezzük - apoenzimmel,   és nem protein, ha kovalensen kapcsolódik egy apoenzimhez, akkor ezt nevezzük koenzim   és ha a kötés nem kovalens (ionos, hidrogén) - kofaktor . A protéziscsoport funkciói a következők: részvétel a katalízisben, az enzim és a szubsztrátum közötti kapcsolat, az enzimmolekula stabilizálása az űrben.

A szervetlen anyagok - cink, réz, kálium, magnézium, kalcium, vas és molibdén-ionok - általában kofaktorként működnek.

A koenzimek az enzimmolekula szerves részeként tekinthetők. Ezek szerves anyagok, amelyek között vannak: nukleotidok ( ATP, kstb.), vitaminok vagy származékaik ( THP   - tiaminból ( Az 1-ben), FMN   - riboflavinból ( 2-ben), koenzim A   - pantoténsavból ( 3-ban), NAD stb.) És a tetrapirrol-koenzimek - drágakövek.

A reakció katalizálása során nem az enzim teljes molekulája kerül érintkezésbe a szubsztráttal, hanem annak egy bizonyos része, amelyet aktív központ. A molekulának ez a zónája nem aminosav-szekvenciából áll, hanem a fehérjemolekula harmadlagos szerkezetre csavarásával jön létre. Az aminosavak külön szakaszai összekapcsolódnak, és az aktív központ meghatározott konfigurációját képezik. Az aktív központ szerkezetének fontos jellemzője, hogy felülete komplementer a szubsztrátum felületével, azaz az enzim ezen zónájának maradék AK-je képes kémiai kölcsönhatásba lépni a szubsztrát bizonyos csoportjaival. El tudod képzelni az enzim aktív központja egybeesik a szubsztrát szerkezetével, mint kulcs és zár.

az aktív központ   két zóna megkülönböztetése: kötési központ- a hordozó rögzítéséért felelősek, és katalitikus központfelelős a szubsztrátum kémiai átalakulásáért. A legtöbb enzim katalitikus központjának összetétele olyan AK-kat tartalmaz, mint Ser, Cis, Gis, Tyr, Liz. A katalitikus központban lévő komplex enzimeknek kofaktor vagy koenzim van.

Az aktív központ mellett számos enzim van ellátva szabályozó (alloszterikus) központtal. A katalitikus aktivitását befolyásoló anyagok kölcsönhatásba lépnek az enzim ezen zónájával.

Az enzimek hatásmechanizmusa

A katalízis három egymást követő szakaszból áll.

1. Az enzim-szubsztrát komplex kialakulása az aktív központon keresztüli kölcsönhatás során.

2. A szubsztrátum megkötése az aktív központ több pontján megtörténik, ami a szubsztrátum szerkezetének megváltozásához és deformációjához vezet a molekula kötési energiájának megváltozása következtében. Ez a második szakasz, amelyet szubsztrát aktiválásnak hívunk. Ebben az esetben a szubsztrátum bizonyos kémiai módosítása megtörténik, és új termékké vagy termékekké alakul.

3. Egy ilyen átalakulás eredményeként egy új anyag (termék) elveszíti azon képességét, hogy az enzim aktív központjában maradjon, és az enzim-szubsztrát, vagy inkább az enzim-termék komplex disszociálódik (bomlik).

A katalitikus reakciók típusai:

A + E \u003d AE \u003d BE \u003d E + B

A + B + E \u003d AE + B \u003d ABE \u003d AB + E

AB + E \u003d ABE \u003d A + B + E, ahol E egy enzim, A és B szubsztrátok vagy reakciótermékek.

Enzimatikus effektorok   - olyan anyagok, amelyek megváltoztatják az enzimatikus katalízis sebességét és ezáltal szabályozzák az anyagcserét. Közülük különböznek egymástól inhibitorok   - a reakciósebesség lassítása és aktivátorok   - az enzimatikus reakció felgyorsítása.

A reakció gátlásának mechanizmusától függően meg lehet különböztetni a kompetitív és nem kompetitív inhibitorokat. A kompetitív inhibitor molekula szerkezete hasonló a szubsztrátum szerkezetéhez, és egybeesik az aktív központ felületével, mint kulcs egy zárral (vagy csaknem egybeesik). Ennek a hasonlóságnak a mértéke még magasabb lehet, mint az aljzatnál.

Ha A + E \u003d AE \u003d BE \u003d E + B, akkor II + E \u003d IE¹

A katalizálandó enzim koncentrációja csökken, és a reakciótermékek képződési sebessége hirtelen csökken (4.3.2. Ábra).

A kompetitív inhibitorok számos endogén és exogén eredetű vegyület (azaz a testben képződött és kívülről származó xenobiotikumok). Az endogén anyagok az anyagcserét szabályozzák, és antimetabolitoknak nevezik őket. Sokan rák és mikrobiális betegségek kezelésére használják, bevásárlóközpontban. gátolják a mikroorganizmusok (szulfonamidok) és a tumorsejtek kulcsfontosságú metabolikus reakcióit. Ha azonban túl sok szubsztrát van és a kompetitív inhibitor alacsony koncentrációban van, akkor annak hatása megszűnik.

Az inhibitorok második típusa nem versenyképes. Az enzimmel kölcsönhatásba lépnek az aktív központon kívül, és a felesleges szubsztrát nem befolyásolja gátlóképességüket, mint a kompetitív inhibitorok esetében. Ezek az inhibitorok kölcsönhatásba lépnek bizonyos enzimcsoportokkal (nehézfémek kötődnek a Cisz-tiolcsoportokhoz), vagy általában egy szabályozó központtal, ami csökkenti az aktív központ kötőképességét. Maga a gátlási folyamat az enzimaktivitás teljes vagy részleges elnyomása, az elsődleges és térbeli szerkezet megőrzése mellett.

A reverzibilis és irreverzibilis gátlást szintén megkülönböztetjük. A irreverzibilis inhibitorok inaktiválják az enzimet, kémiai kötést képezve az AK-val vagy a szerkezet más alkotóelemeivel. Ez általában kovalens kötés az aktív központ egyik helyével. Egy ilyen komplex gyakorlatilag nem disszociál fiziológiai körülmények között. Egy másik esetben az inhibitor megsérti az enzimmolekula konformációs szerkezetét - okozza annak denaturálódását.

A reverzibilis inhibitorok hatása eltávolítható a szubsztrát feleslegével vagy olyan anyagok hatására, amelyek megváltoztatják az inhibitor kémiai szerkezetét. A versenyképes és nem versenyképes inhibitorok a legtöbb esetben visszafordíthatók.

Az inhibitorok mellett az enzimatikus katalízis aktivátorai is ismertek. Ezek:

1) megvédi az enzimmolekulát az inaktiváló hatásoktól,

2) képezzen komplexet a hordozóval, amely aktívabban kötődik Ф aktív központjához,

3) kölcsönhatásba lépve a kvaterner szerkezetű enzimmel, alegységeit elválasztják, és ezzel megnyitják a szubsztrátot az aktív központ felé.

Az enzimek eloszlása \u200b\u200ba testben

A fehérjék szintézisében részt vevő enzimek, nukleinsavak és az energia metabolizmus enzimei a test minden sejtjében megtalálhatók. A speciális funkciókat ellátó sejtek azonban speciális enzimeket is tartalmaznak. Tehát a hasnyálmirigy Langerhans szigeteinek sejtjei olyan enzimeket tartalmaznak, amelyek katalizálják az inzulin és glükagon hormonok szintézisét. Azokat az enzimeket, amelyek csak bizonyos szervek sejtjeire jellemzőek, szervspecifikusnak nevezzük: argináz és urokináz   - máj savas foszfatáz   - a prosztata. Az ilyen enzimek vérkoncentrációjának megváltoztatásával megítélhetők ezeknek a szerveknek a patológiái.

A sejtben az egyes enzimek eloszlanak a citoplazmában, mások be vannak ágyazva a mitokondriumok és az endoplazmatikus retikulum membránjaiba, ilyen enzimek rekesz,   amelyekben az anyagcserének bizonyos szakaszai szorosan kapcsolódnak egymáshoz.

Számos enzim képződik a sejtekben és inaktív állapotban kiválasztódik az anatómiai üregbe - ezek proenzimek. Gyakran proenzimek formájában proteolitikus enzimek (bomlásfehérjék) alakulnak ki. Ezután a pH vagy más enzimek és szubsztrátok hatására kémiai módosulásuk megtörténik, és az aktív központ hozzáférhetővé válik a szubsztrátok számára.

Vannak is izoenzimek   - enzimek, amelyek molekuláris szerkezetében különböznek, de ugyanazt a funkciót látják el.

Az enzimek nómenklatúrája és osztályozása

Az enzim neve a következő részekből áll:

1. annak a szubsztrátumnak a neve, amellyel kölcsönhatásba lép

2. a katalizált reakció jellege

3. az enzimek osztályának neve (de ez nem kötelező)

4. utótag -az-

piruvát - dekarboxil - aza, szukcinát - dehidrogén - aza

Mivel már ismert körülbelül 3000 enzim, ezeket meg kell osztályozni. Jelenleg az enzimek nemzetközi osztályozását fogadták el, amely a katalizált reakció típusán alapul. Jelenleg 6 osztály található, amelyeket viszont számos alosztályra osztanak (ebben a könyvben csak szelektíven mutatják be):

1. Oxidoreduktáz.   A redox-reakciókat katalizáljuk. 17 alosztályra osztva. Minden enzim nem fehérjetartalmú részt tartalmaz hem vagy B2, B5 vitamin származékok formájában. Az oxidált szubsztrát hidrogén donorként működik.

1.1. A dehidrogenázok eltávolítják a hidrogént az egyik szubsztrátból és átviszik a többi szubsztrátumra. NAD, NADF, FAD, FMN koenzimek. Maguk elfogadják az enzim által lebontott hidrogént, miközben redukált formává alakulnak (NADH, NADPH, FADN), és átjutnak egy másik enzim-szubsztrát komplexbe, ahol adják.

1.2. Oxidáz - katalizálja a hidrogén oxigénre jutását víz vagy H 2 O 2 képződésével. F. Citokróm-oxidáz   légzési lánc.

RH + NAD H + O 2 \u003d ROH + NAD + H20

1.3. Monoxidáz - citokróm P450. Szerkezetében mind hemo-, mind flavoprotein. Hidroxilezi a lipofil xenobiotikumokat (a fenti mechanizmus szerint).

1.4. peroxidáz   és kataláz   - katalizálja a metabolikus reakciók során képződött hidrogén-peroxid bomlását.

1.5. Oxigénázok - katalizálják az oxigénnek a szubsztrátumhoz történő hozzáadása reakcióját.

2. transzferáz   - katalizálja a különféle gyökök transzferét egy donor molekulából egy akceptor molekulába.

A és   + E + B \u003d E és   + A + B \u003d E + B és   + A

2.1. Metil-transzferáz (CH3-).

2.2 Karboxil- és karbamoil-transzferázok

2.2. Acil-transzferáz - A koenzim (acilcsoport transzfer -R-C \u003d O).

Példa: az acetilkolin neurotranszmitter szintézise (lásd a "Fehérje-anyagcsere" fejezetet).

2.3. Hexozil-transzferázok - katalizálják a glikozil-maradékok transzferét.

Példa: Egy glükózmolekulának a glikogénből történő elválasztása foszforiláz.

2.4. Aminotranszferázok - aminocsoportok átadása

R 1 - CO - R 2 + R 1 - CH - NH 3   - R2 \u003d R1 - CH - NH 3   - R2 + R1 - CO - R2

Fontos szerepet játszanak az AK átalakulásában. Az általános koenzim a piridoxalfoszfát.

Példa: alanin-aminotranszferáz   (AlAT): piruvát + glutamát \u003d alanin + alfa-ketoglutarát (lásd a "Fehérje-anyagcsere" fejezetet).

2.5. Foszfotranszferáz (kináz) - katalizálja a foszforsav maradék transzferét. A legtöbb esetben a foszfát donor ATP. A glükózbontás folyamatában elsősorban ebbe az osztályba tartoznak az enzimek.

Példa: Hexo (glüko) kináz.

3. hidroláz   - a hidrolízis reakcióinak katalizálása, azaz anyagok felosztása a hozzáadással a vízcsatlakozás megszakításának helyén. Ebbe az osztályba elsősorban az emésztő enzimek tartoznak, egykomponensűek (nem tartalmaznak nem fehérje részt)

R1-R2 + H20 \u003d R1H + R2OH

3.1. Eszterázok - lebontják az éterkötéseket. Ez egy olyan enzim alosztály, amely katalizálja a tiol-éterek, foszfoészterek hidrolízisét.
  Példa: NH2).

Példa: argináz   (karbamid-ciklus).

4. Lyases   - katalizálja a molekulák felbomlásának reakcióját víz hozzáadása nélkül. Ezeknek az enzimeknek nem fehérje része van tiamin-pirofoszfát (B 1) és piridoxál-foszfát (B 6) formájában.

4.1. C-C kötési lázok. Ezeket általában dekarboxilázoknak nevezik.

Példa: piruvát-dekarboxiláz.

5. Izomeráz - katalizálja az izomerizációs reakciókat.

Példa: foszfopentóz-izomeráz,   pentóz foszfatizomeráz(a pentóz-foszfát út nem oxidatív ágának enzimei).

6.Ligazy   katalizálja az egyszerűbb anyagok bonyolultabb szintézisét. Az ilyen reakciók az ATP-energia fogyasztásával járnak. Az ilyen enzimek nevéhez a „Synthetase” kerül.

FEJEZETI IRODALOMIV .3.

1. Byshevsky A. Sh., Tersenov O. A. Biokémia orvoshoz // Jekatyerinburg: Ural Worker, 1994, 384;

2. Knorre D. G., Myzina S. D. Biológiai kémia. - M .: Magasabb. wk. 1998, 479 p .;

3. Filippovich Y. B., Egorova T. A., Sevastyanova G. A. Műhely az általános biokémiáról // M .: Enlightenment, 1982, 311с .;

4. Leninger A. Biokémia. A sejt szerkezetének és funkcióinak molekuláris alapjai // M .: Mir, 1974, 956;

5. Pustovalova L.M. Biokémiai műhely // Rostov-on-Don: Phoenix, 1999, 540 p.

Gyakran a vitaminok, ásványi anyagok és más, az emberi test számára hasznos elemek mellett említik az enzimeknek nevezett anyagokat. Mik az enzimek és milyen funkciókat látnak el a testben, mi a természetük és hol vannak?

Ezek fehérje jellegű anyagok, biokatalizátorok. Nélkül nem lenne bébiétel, kész gabonafélék, kvasz, feta sajt, sajt, joghurt, kefir. Ezek befolyásolják az emberi test minden rendszerének működését. Ezen anyagok nem kielégítő vagy túlzott aktivitása negatívan befolyásolja az egészséget, ezért tudnia kell, hogy mi az enzimek, hogy elkerüljék a hiányu által okozott problémákat.

Mi ez?

Az enzimek az élő sejtek által szintetizált proteinmolekulák. Minden cellában több mint száz van. Ezen anyagok szerepe óriási. Ezek befolyásolják a kémiai reakciók sebességét egy adott szervezet számára megfelelő hőmérsékleten. Az enzimek másik neve biológiai katalizátorok. A kémiai reakció sebességének megnövekedése annak menetének megkönnyítése miatt következik be. Katalizátorként nem vesznek részt a reakcióban és nem változtatják meg az irányát. Az enzimek fő funkciója az, hogy ezek nélkül minden reakció nagyon lassan zajlik az élő szervezetekben, és ez észrevehetően befolyásolja az életképességet.

Például keményítőt tartalmazó élelmiszerek (burgonya, rizs) rágásakor a szájban édes íz jelenik meg, ami az amiláz munkájához kapcsolódik, amely egy enzim, amely lebontja a nyálban lévő keményítőt. Maga a keményítő íztelen, mivel poliszacharid. A hasítás termékei (monoszacharidok) édes ízűek: glükóz, maláta, dextrinek.

Mindegyik egyszerű és összetett. Az előbbi csak fehérjét tartalmaz, az utóbbi pedig a fehérje (apoenzim) és a nem fehérje (koenzim) részét tartalmazza. A koenzimek lehetnek B, E, K csoportok vitaminjai.

Enzim osztályok

Hagyományosan ezeket az anyagokat hat csoportra osztják. A nevet eredetileg az adott enzim szubsztrátjától függően adták nekik, az -az végének hozzáadásával a gyökérhez. Tehát azokat az enzimeket, amelyek hidrolizálják a fehérjéket (fehérjéket), proteinázoknak, zsíroknak (lipók) - lipázoknak, keményítőnek (amilon) - amilázoknak nevezték. Ezután a hasonló reakciókat katalizáló enzimeket elnevezték, amelyek jelzik a megfelelő reakció típusát - acilázok, dekarboxilázok, oxidázok, dehidrogenázok és mások. Ezen nevek többsége még ma is használatban van.

Később a Nemzetközi Biokémiai Unió bevezette a nómenklatúrát, amely szerint az enzimek nevének és osztályozásának meg kell felelnie a katalizált kémiai reakció típusának és mechanizmusának. Ez a lépés megkönnyebbülést adott az anyagcsere különféle szempontjaira vonatkozó adatok rendszerezésében. A reakciókat és ezek katalizáló enzimeit hat osztályba soroljuk. Minden osztály több alosztályból áll (4-13). Az enzim neve első része a szubsztrátum nevének felel meg, a második az -áz végződéssel katalizált reakció típusának felel meg. Mindegyik enzim osztályozás szerint (CF) rendelkezik saját kódszámmal. Az első számjegy a reakcióosztály, a következő az alosztály, a harmadik az alosztály. A negyedik szám az enzim számát jelzi az alosztályba sorrendben. Például, ha CF 2.7.1.1, akkor az enzim a 2. osztály, a 7. alosztály, az 1. alosztályhoz tartozik. Az utolsó számjegy a hexokináz enzimet jelöli.

érték

Ha arról beszélünk, hogy mi az enzimek, akkor nem szabad figyelmen kívül hagyni a modern világban betöltött jelentőségük kérdését. Széles körben használják az emberi tevékenység szinte minden területén. Az ilyen prevalencia annak a ténynek köszönhető, hogy képesek megőrizni egyedi tulajdonságaikat az élő sejteken kívül. Az orvostudományban például lipáz, proteáz és amiláz csoportokat használnak. Lebontják a zsírokat, fehérjéket, keményítőt. Általános szabály, hogy ez a fajta olyan gyógyszerek része, mint a Panzinorm, a Festal. Ezeket az alapokat elsősorban a gastrointestinalis betegségek kezelésére használják. Egyes enzimek feloldhatják a vérrögöket az erekben, segítik a gennyes sebek kezelését. A rák kezelésében az enzimterápia különleges helyet foglal el.

A keményítő lebontására való képessége miatt az amiláz enzimet széles körben használják az élelmiszeriparban. Ugyanezen a területen olyan lipázokat használnak, amelyek lebontják a zsírokat és a fehérjét hasító proteázokat. Az amiláz enzimeket használják a sörfőzésben, a borkészítésben és a pékségben. Az elkészített gabonafélék elkészítéséhez és a hús lágyításához proteázokat használnak. A sajt előállításához lipázokat és oltóanyagot használnak. A kozmetikai ipar sem tud megbirkózni nélkülük. A mosóporok, krémek részét képezik. Mosószerekben például keményítőt lebontó amilázt adunk hozzá. A proteinszennyeződéseket és a fehérjéket a proteázok hasítják le, a lipázok pedig megtisztítják az olaj és a zsír szöveteit.

Az enzimek szerepe a szervezetben

Az emberi test két folyamata felelős az anyagcseréből: anabolizmus és katabolizmus. Az első az energia és a szükséges anyagok asszimilációját, a második pedig a hulladéktermékek bontását biztosítja. Ezen folyamatok folyamatos kölcsönhatása befolyásolja a szénhidrátok, fehérjék és zsírok felszívódását és a test fenntartását. Az anyagcserét három rendszer szabályozza: idegrendszer, endokrin és keringési rendszer. Normálisan működhetnek egy enzimlánc segítségével, amely viszont biztosítja az ember alkalmazkodását a külső és a belső környezet változásaihoz. Az enzimek tartalmazzák mind a fehérje, mind a nem fehérje termékeket.

A szervezetben zajló biokémiai reakciók során, amelyekben az enzimek vesznek részt, magukat nem fogyasztják el. Mindegyiknek megvan a saját kémiai szerkezete és sajátos szerepe, tehát mindegyik csak egy specifikus reakciót indít. A biokémiai katalizátorok segítenek a végbélben, a tüdőben, a vesében és a májban a méreganyagok és hulladéktermékek eltávolításában a testből. Ezenkívül hozzájárulnak a bőr, csontok, idegsejtek, izomszövet felépítéséhez. Specifikus enzimeket használnak a glükóz oxidálására.

A testben levő összes enzimet metabolikus és emésztőrendszerre osztják. A metabolikus részt vesz a toxinok semlegesítésében, a fehérjék és az energiatermelésben, felgyorsítja a sejtek biokémiai folyamatait. Tehát például a szuperoxid-diszmutáz a legerősebb antioxidáns, amely természetesen megtalálható a legtöbb zöld növényben, fehér káposzta, kelbimbó és brokkoli, búza palántákban, zöldekben és árpában.

Enzimaktivitás

Annak érdekében, hogy ezek az anyagok teljes mértékben teljesítsék funkciójukat, bizonyos feltételek szükségesek. Tevékenységüket elsősorban a hőmérséklet befolyásolja. A megnövekedett növeli a kémiai reakciók sebességét. A molekulák sebességének növekedése következtében valószínűbb, hogy összeütköznek egymással, és így növekszik a reakció lehetősége. Az optimális hőmérséklet biztosítja a legtöbb tevékenységet. A fehérje denaturáció miatt, amely akkor fordul elő, amikor az optimális hőmérséklet eltér a normától, a kémiai reakció sebessége csökken. Amikor a hőmérséklet eléri a fagypontot, az enzim nem denaturálódik, hanem inaktiválódik. A termékek hosszú távú tárolására széles körben alkalmazott gyorsfagyasztási módszer megállítja a mikroorganizmusok szaporodását és fejlődését, majd a benne levő enzimek inaktiválását követi. Ennek eredményeként az élelmiszer nem bomlik.

Az enzimek aktivitását a környezet savassága is befolyásolja. Semleges pH-n működnek. Csak néhány enzim működik lúgos, erősen lúgos, savas vagy erősen savas környezetben. Például az oltó az emberi gyomor erősen savas környezetében lebontja a fehérjéket. Az inhibitorok és aktivátorok hathatnak az enzimre. Egyes ionok, például a fémek, aktiválják őket. Más ionok gátolják az enzimaktivitást.

hiperaktivitás

A túlzott enzimaktivitásnak következményei vannak az egész szervezet működésére. Először is, az enzim hatásfokának megnövekedését váltja ki, ami viszont a szubsztrát hiányát és a kémiai reakciótermék feleslegének képződését okozza. A szubsztrátumok hiánya és ezeknek a termékeknek a felhalmozódása észrevehetően rontja a jólétet, megzavarja a test életfunkcióit, betegségek kialakulását okozhatja, és egy ember halálához vezethet. A húgysav felhalmozódása például köszvény- és veseelégtelenséghez vezet. Az aljzat hiánya miatt nem lesz felesleges termék. Ez csak akkor működik, ha meg tudod csinálni egy és a másik nélkül is.

Az enzimek túlzott aktivitásának számos oka lehet. Az első egy génmutáció, veleszületett vagy szerzett lehet mutagének hatására. A második tényező a vízben vagy az élelmiszerben lévő vitamin- vagy mikroelem-felesleg, amely az enzim működéséhez szükséges. A C-vitamin-felesleg, például a kollagénszintézis enzimeinek fokozott aktivitása révén megzavarja a sebgyógyulást.

hypoaktív

Az enzimek fokozott és csökkent aktivitása negatívan befolyásolja a test aktivitását. A második esetben a tevékenység teljes beszüntetése lehetséges. Ez a körülmény élesen csökkenti az enzim kémiai reakciójának sebességét. Ennek eredményeként a szubsztrátum felhalmozódását a termék hiánya egészíti ki, ami súlyos komplikációkhoz vezet. A test életfunkcióinak zavarainak fényében az egészség romlik, betegségek alakulnak ki, és halálos kimenetelű lehet. Az ammónia vagy az ATP hiány felhalmozódása halálhoz vezet. A fenilalanin felhalmozódása miatt oligofrénia alakul ki. Itt érvényes az az elv is, hogy enzimszubsztrát hiányában a reakciószubsztrátum nem halmozódik fel. Egy olyan állapot, amelyben a vér-enzimek nem teljesítik funkciójukat, rossz hatással vannak a testre.

A hypoaktivitás számos okát figyelembe veszik. Az első a született vagy szerzett gének mutációja. A betegség kijavítható génterápiával. Megpróbálhatja kizárni az élelmiszerből a hiányzó enzim szubsztrátjait. Bizonyos esetekben ez segíthet. A második tényező az enzim működéséhez szükséges vitamin vagy nyomelem hiánya az élelmiszerekben. A következő okok a csökkent vitamin-aktiváció, az aminosav-hiány, az acidózis, az inhibitorok megjelenése a sejtben és a fehérje denaturáció. Az enzimek aktivitása a testhőmérséklet csökkenésével is csökken. Egyes tényezők befolyásolják az összes típusú enzim működését, mások csak bizonyos enzimek működését.

Emésztő enzimek

Az ember élvezi az étkezési folyamatot, és néha figyelmen kívül hagyja azt a tényt, hogy az emésztés fő feladata az élelmiszeripari termékek átalakítása olyan anyagokká, amelyek energia- és építőanyag-forrássá válhatnak a test számára, és felszívódnak a belekbe. A fehérje enzimek hozzájárulnak ehhez a folyamathoz. Az emésztő anyagokat az emésztőszervek termelik, amelyek részt vesznek az élelmezés megosztási folyamatában. Az enzimek működése szükséges ahhoz, hogy az ételekből eljuthassunk a szükséges szénhidrátokhoz, zsírokhoz, aminosavakhoz, amelyek a táplálékot és energiát alkotják a test normál működéséhez.

A káros emésztés normalizálása érdekében javasolt, hogy a szükséges fehérjeanyagokat egyidejűleg használja étellel. Túlzás esetén 1-2 tablettát vehet be étkezés után vagy étkezés közben. A gyógyszertárakban számos különféle enzimkészítményt értékesítenek, amelyek elősegítik az emésztés folyamatát. Az egyik tápanyag befogadásakor fel kell tárolni. Az étel rágásával vagy nyelésével kapcsolatos problémák esetén enzimeket kell bevenni étkezés közben. Használatának jó okai lehetnek olyan betegségek is, mint például szerzett és veleszületett fermentopathiák, irritábilis bél szindróma, hepatitis, cholangitis, cholecystitis, pancreatitis, colitis, krónikus gastritis. Az enzimkészítményeket olyan gyógyszerekkel együtt kell venni, amelyek befolyásolják az emésztés folyamatát.

Enzimopatologiya

Az orvostudományban egy egész szakasz keresi a kapcsolatot a betegség és az adott enzim szintézisének hiánya között. Az enzimológia e területe az enzimopatológia. Az enzimek elégtelen szintézisét szintén mérlegelni kell. Például egy örökletes betegség, a fenilketonuria, a májsejteknek az anyag szintetizálására való képességének elvesztése mellett alakul ki, amely katalizálja a fenilalanin tirozinná alakulását. Ennek a betegségnek a tünetei a mentális rendellenességek. A mérgező anyagok fokozatos felhalmozódása miatt a beteg testében zavarják az olyan tünetek, mint a hányás, szorongás, fokozott ingerlékenység, az érdeklődés hiánya mások iránt, súlyos fáradtság.

Születéskor a patológia nem fordul elő. Az elsődleges tünetek két-hat hónapos korban figyelhetők meg. A csecsemő életének második felét a mentális fejlődés határozott késése jellemzi. A betegek 60% -ánál idiociát alakul ki, kevesebb mint 10% -ánál csak gyenge oligofrénia korlátozódik. A sejt enzimei nem képesek megbirkózni a funkciójukkal, de ez javítható. A patológiás változások időben történő diagnosztizálása megállíthatja a betegség fejlődését a pubertásig. A kezelés célja a fenilalanin táplálékfelvételének korlátozása.

Enzimkészítmények

Megválaszolva azt a kérdést, hogy mi az enzimek, két meghatározást lehet megjegyezni. Az első a biokémiai katalizátorok, a második pedig azokat tartalmazó gyógyszerek. Képesek normalizálni a gyomor és a belek környezeti állapotát, biztosítani a végtermékek mikrorészecskékké történő hasítását és javítani az abszorpciós folyamatot. Ezenkívül megakadályozzák a gastroenterológiai betegségek kialakulását és kialakulását. Az enzimek közül a leghíresebb a Mezim Forte gyógyszer. Összetételében lipáz, amiláz, proteáz tartalmaz, amelyek csökkentik a krónikus pankreatitisz fájdalmait. A kapszulákat pótló kezelésként veszik figyelembe, ha a hasnyálmirigy nem termel a szükséges enzimeket.

Ezeket a gyógyszereket főleg étkezés közben használják. Az orvos által felírt kapszula vagy tabletta száma a felszívódási mechanizmus megállapított megsértései alapján. Tárolja jobban a hűtőszekrényben. Az emésztő enzimek hosszan tartó bevétele esetén nem merül fel függőség, és ez nem befolyásolja a hasnyálmirigy működését. A gyógyszer kiválasztásakor figyelembe kell vennie a dátumot, a minőség és az ár arányát. Az enzimkészítményeket az emésztőrendszer krónikus betegségeihez, a túlzáshoz, az időszakos gyomorproblémákhoz, valamint az ételmérgezéshez ajánljuk. Az orvosok leggyakrabban Mezim-t írnak fel egy tablettakészítményre, amely a hazai piacon elterjedt és magabiztos helyzetben. Ennek a gyógyszernek vannak más analógjai is, amelyek nem kevésbé ismertek és megfizethetőek. Különösen sokan inkább a Pakreatin vagy a Festal tablettát részesítik előnyben, amelyek ugyanazokkal a tulajdonságokkal rendelkeznek, mint a drágább tabletták.