Mūsų kūnas, ko gero, gali būti laikomas „pažangiausia technologija“, kurią sukūrė motina gamta. Jame kiekvienas vargonas yra unikalus savo „dizainu“, o savo galimybėmis ne tiek stebina, kiek pribloškia. Ir jei pasigilinsite į viso organizmo tyrimą, galite rasti daugybę sudėtingų terminų. Dažnai atlikdami testus galite rasti tokią neištariamą frazę, kaip padidinta aspartato aminotransferazė. O tuo tarpu tai susiję su aminorūgščių skaidymo tema. Su šiuo terminu verta susipažinti kiek iš arčiau.

Koks terminas?

Šis žodis reiškia specialų fermentą, kuris dalyvauja beveik bet kurios mūsų organizmo aminorūgšties skaidymo operacijoje. Jis sutrumpintas kaip AST arba žymimas didžiosiomis raidėmis AST. Fermentas randamas daugelio organų audiniuose, pavyzdžiui:

• kepenys;
• širdis;
• nerviniai audiniai;
• inkstai;
• raumenys;
• kasa;
• blužnis;
• plaučiai;
• smegenų audinys.

Be to, didžioji dalis fermento randama širdies, inkstų, nervų ląstelėse, kepenyse.

Taigi, bet kokios su šiais organais susijusios ligos diagnozė reiškia, kad yra padidėjęs aspartato aminotransferazės kiekis. Plaučiuose, blužnyje ir kasoje fermento kiekis nėra toks didelis. Tuo pačiu metu vyriškas kūnas nuo moters kūno skiriasi dideliu AST aktyvumu.

Funkcinė ASAT paskirtis

Fermentas yra baltymo molekulė, kurią gamina vidaus organų ląstelių audiniai. Jo struktūrą Rusijos mokslininkai nustatė aštuntajame dešimtmetyje. Fermento funkcija yra pagreitinti ląstelėse vykstančias biochemines reakcijas. Dalyvaujant vitaminui B6, tampa įmanoma keistis aminorūgštimis. Kompleksiškai transformuojant daugelį aminorūgščių, įskaitant aspartą, susidaro naujas junginys. Jo dėka vykdoma mūsų organizmui taip reikalingos gliukozės sintezė.

AST savybės

Kiekvienas iš mūsų anksčiau ar vėliau susidūrė su tokia fraze, kad aspartato aminotransferazės padidėjimas. Ką tai reiškia, ne visi žino. Turėdami tai omenyje, atverkime uždangą. Sveikame organizme fermentas yra minėtų vidaus organų ląstelėse, o tai yra norma. Tik nedidelė AST dalis gali prasiskverbti į kraują. Informacijai – fermento koncentracija širdyje 10 tūkstančių kartų viršija jo kiekį kraujyje.

Bet jei kurio nors organo audinys yra pažeistas, tada išsilaisvinusi aspartato aminotransferazė prasiskverbia į kraują ir pradeda didėti fermento kiekis. Augimo greitis priklauso nuo audinių pažeidimo laipsnio. Pavyzdžiui, diagnozavus miokardo infarktą, AST koncentracija maksimaliai pasieks per dieną.

Kai kuriais atvejais fermento lygis gali viršyti normą 5 kartus, o šis rodiklis gali trukti 7 dienas. Ir čia kas nors gali susimąstyti: jei aspartato aminotransferazės (AST) kiekis yra padidėjęs, ką tai reiškia? Toks didelis aktyvumas yra būdingas sunkios paciento būklės požymis, kuris dažnai baigiasi nepalankiomis pasekmėmis.

Jei fermento koncentracija didėja palaipsniui ir didėjančiu tempu, tai reiškia, kad infarkto zona didėja. Aspartato aminotransferazės aktyvumą gali sukelti kepenų audinio mirtis.

Kas gali kelti grėsmę dideliam AST aktyvumui?

Dažnai būtent miokardo infarktas sukelia didelę aspartato aminotransferazės koncentraciją kraujyje. Šiuo atveju fermento kiekis gali būti 10 kartų didesnis nei normalus, o kuo jis didesnis, tuo didesnis širdies raumens pažeidimo plotas. Ketvirtąją gydymo dieną paprastai skiriama antra analizė. Jo rezultatas parodys, ar aspartato aminotransferazė yra padidėjusi, ar ne. Veiksmingos terapijos atveju jo koncentracija turėtų sumažėti.

Aukštas AST kiekis taip pat gali būti stebimas esant kepenų pažeidimui dėl kelių veiksnių įtakos:

• Onkologinės ligos.
• Apsinuodijimas alkoholiu.
• Nutukimas.
• Hepatito buvimas.

Tik šiuo atveju, norint nustatyti tikslią diagnozę, būtina atlikti papildomą tyrimą. Tačiau padidėjęs fermento kiekis gali būti gana sveikiems žmonėms. Taigi, veikla gali būti:

• Vaikams, sergantiems uždegimu.
• Moterims pirmąjį nėštumo trimestrą.
• Per daug vartojant alkoholinius produktus.
• Vartojant tam tikrus vaistus: valerijoną, įvairius antibiotikus ar paracetamolį.

Neigiamos įtakos šiuo atžvilgiu turi ir dideli fiziniai krūviai. Be to, jei yra padidėjęs aspartato aminotransferazės kiekis, priežastys gali būti paslėptos vartojant vaistus, kurių pagrindą sudaro barbitūro rūgštis, kontraceptikų vartojimas taip pat gali sukelti AsAT padidėjimą.

AST padidėjimo priežastys

Padidėjusio fermento kiekio priežastys, kaip minėta aukščiau, gali būti miokardo infarktas. Su šia diagnoze 95-98% visų pacientų turi didelį aspartato aminotransferazės aktyvumą. Tokiu atveju vertė gali siekti 3000 vienetų / l. Kitais atvejais, esant kepenų nekrozei, stebimas didelis fermento kiekis. Šią ligą savo ruožtu gali sukelti įvairių formų hepatitas. AST lygis tuo pačiu metu viršija normalias vertes 10-100 kartų.

Iš kitų ligų verta paminėti krūtinės anginą, ūminį pankreatitą, tulžies latakų obstrukciją, vėžines ląsteles ar metastazes kepenyse. Fermento koncentracija taip pat gali padidėti dėl traumų, nudegimų, raumenų ląstelių mirties proceso pradžios, šilumos smūgio įtakoje. Tai taip pat gali apimti paciento būklę pooperaciniu laikotarpiu.

Tai, kad aspartato aminotransferazės koncentracija vaikui yra padidėjusi, gali rodyti hepatitą, raumenų distrofiją, ūminį miokarditą, geltą.

AST mažinimo priežastys

Fermento lygis gali ne tik padidėti, bet ir mažėti. Taip nutinka dėl įvairių priežasčių. Paprastai tai pasireiškia nėščioms moterims. Kitais atvejais vaikams ir suaugusiems dėl raumenų distrofijos, įvairaus sunkumo traumų, smegenų infarkto, hipotirozės ar ūminio pankreatito stebimas sumažėjęs aspartataminotraferazės kiekis. Dėl vitamino B6 trūkumo ar kepenų plyšimo diagnozuojamas ir baltymo molekulės trūkumas.

Indikacijos analizės tikslams

Norint nustatyti kai kurių rimtų patologijų buvimą, būtina atlikti AST fermento lygio nustatymo analizę:

• ar kepenų ląstelėse vyksta onkologiniai procesai;
• ar yra metastazių;
• padidėjęs aspartato aminotransferazės kiekis kraujyje gali rodyti infekcinę mononukleozę arba virusinį limfinės sistemos pažeidimą;
• autoimuninio tipo ligos (pavyzdžiui, Duchenne-Becker miodistrofija);
• miokardinis infarktas;
• cirozė;
• analizė taip pat parodys bet kokios formos hepatito buvimą, įskaitant kepenų nekrozę.

Be to, bent jau nustatyti raumenų ir kepenų nukrypimai turėtų priversti jus galvoti apie analizės atlikimą.

Tik gautas rezultatas gali patvirtinti arba paneigti diagnozę. Tai leis jums laiku imtis reikiamų priemonių. Jei didelių pokyčių neįvyko, tai tik į gerąją pusę.

Pasiruošimas yra būtinas

Kaip ir į kai kuriuos tyrimus, į tyrimą reikia žiūrėti rimtai, nes vaistų vartojimas, nesvarbu, ar tai būtų gydytojo paskirtas vaistas, ar vaistažolių nuoviras, gali neigiamai paveikti analizės rezultatus, kurie bus netikslūs.

Todėl norint tiksliai žinoti, ar aspartato aminotransferazės aktyvumas yra padidėjęs, ar ne, būtina nutraukti vaistų vartojimą. Jei dėl kokių nors priežasčių tai neįmanoma, reikia informuoti gydantį gydytoją, kuriam turi būti suteikta visa informacija apie vaistą. Būtent, dozė ir jo vartojimo laikas. Moterims laboratoriniai tyrimai gali sugadinti nėštumą.

Analizė ir normų rodikliai

Tyrimo medžiaga yra tik veninis kraujas arba serumas. Jos tvora daroma ryte tuščiu skrandžiu. Visa procedūra neužima daug laiko ir yra neskausminga. Rezultatas bus paruoštas po 6-10 valandų. Serumą galima laikyti 48 valandas 15-25 laipsnių temperatūroje. Vėsesnėmis sąlygomis (2-8°C) išsilaikys apie 6 dienas.

Kalbant apie klausimą, kur galite atlikti tokią analizę, turėtumėte susisiekti su specializuotomis laboratorijomis, kurios atlieka biochemines analizes. Kai kuriais atvejais, norint išsiaiškinti, ar AST (aspartato aminotransferazė) yra padidėjęs ar normalus, galite atlikti tyrimą klinikoje registracijos vietoje arba bet kurioje medicinos įstaigoje. Tik pirmiausia reikia išsiaiškinti, ar jos laboratorija turi tokiai analizei reikalingą įrangą ir priemones.

Įprasti kiekvienos žmonių grupės rodikliai yra skirtingi. Pavyzdžiui, naujagimiams AST koncentracija yra 25-75 U / l, o šiek tiek vyresniems vaikams (1-18 metų) - 15-60 U / l. Normalios vertės moterims svyruoja nuo 10 iki 36 U / l, o vyrams - nuo 14 iki 20 U / l.

Kokie yra korekcijos metodai, kai padidėja arba sumažėja alanino aminotransferazės aktyvumas?

Alanino aminotransferazė yra fermentas iš transferazių grupės, dalyvaujantis aminorūgščių metabolizme. Dideliais kiekiais jo randama širdies, inkstų ir kepenų ląstelėse, taip pat griaučių raumenyse. Kraujyje šio fermento nėra arba jo kiekis yra labai mažas. Tai pagrindinis citolizės rodiklis, todėl nustačius jo kiekį kraujyje galima spręsti apie atitinkamų vidaus organų pažeidimus.

Alanino aminotransferazė: normali

Šio junginio kiekis kraujo serume priklauso nuo amžiaus ir lyties. Taigi moterims ALT koncentracija turi būti ne didesnė kaip 31 vnt/l, vyrams - ne didesnė kaip 41. Vaikams per pirmąsias 5 gyvenimo dienas alanino aminotransferazės lygis siekia 49 vnt/l, o iki 6 gyvenimo mėnesį padidėja iki 56. Vaikams 3-6 metų ALT ne didesnis kaip 29.

Alanino aminotransferazės padidėjimas: priežastys

Šio fermento kiekio padidėjimas kraujyje rodo šias patologijas:

Virusinis hepatitas;

Onkoprocesas kepenyse arba toksinių junginių, įskaitant alkoholį, poveikis šiam organui;

Alanino aminotransferazė padidėja apsinuodijus vaistais;

širdies nepakankamumas, kiti širdies pažeidimai (pvz., miokarditas arba širdies priepuolis);

Šokas, atsirandantis dėl sunkių sužalojimų ar didžiulių nudegimų;

Nekrotinis procesas griaučių raumenyse.

Kiti etiologiniai veiksniai

Paprastai alanino aminotransferazės aktyvumas yra padidėjęs sergant ūminiu pankreatitu, limfoblastine leukemija, kepenų steatoze ar infekcine mononukleoze. Gana dažnai šio hormono lygis padidėja antrąjį nėštumo trimestrą. Sergant mechanine ar obstrukcine gelta, padidėja ir jos koncentracija kraujyje. Reikėtų pažymėti, kad ALT kraujo tyrimas atliekamas tuo pačiu metu nustatant AST lygį. Šių dviejų rodiklių santykis leidžia aiškiau nustatyti patologinio proceso lokalizaciją ir jo sunkumą.

Alanino aminotransferazės sumažėjimas: priežastys

ALT kiekis mažėja sergant urogenitalinės sistemos organų infekcijomis, įvairios etiologijos onkopatologijomis, kasos ligomis, esant piridoksalio fosfato trūkumui, kuris gali atsirasti prastai maitinantis ar dažnai vartojant alkoholinius gėrimus. Be to, mažas ALT kiekis yra susijęs su sunkia kepenų liga, kai sunaikinama daug hepatocitų, kurie sintetina šį hormoną.

ALT lygio korekcija

Jei alanino aminotransferazė yra padidėjusi, gydymas būtinai turi apimti etiologinio veiksnio, sukėlusio šį pažeidimą, pašalinimą. Taigi gydoma pagrindinė patologija, papildomai skiriami choleretikai, hepatoprotektoriai, taip pat virškinimą gerinantys vaistai. Jei ALT padidėjimas atsiranda dėl tam tikrų vaistų vartojimo, apsvarstykite galimybę naudoti jų analogus, kurie neturi įtakos šio fermento lygiui. Reikėtų pažymėti, kad alanino aminotransferazės lygis yra svarbus biocheminis rodiklis, nes jis rodo sunkias vidaus organų ligas, kurios, laiku pradėjus gydymą, gali turėti palankią prognozę.

Aspartato aminotransferazė

Aspartataminotransferazė Identifikatoriai CF kodas CAS numeris Fermentų duomenų bazės IntEnz BRENDA ExPASy MetaCyc KEGG PRIAM PDB struktūros Genų ontologijos paieška PMC PubMed NCBI CAS

Aspartato aminotransferazė (AST, ASAT; taip pat glutamato oksaloacetato transaminazė) yra endogeninis fermentas iš transferazių grupės, aminotransferazių (transaminazių) pogrupio.

Studijų istorija

Aspartato aminotransferazė buvo pirmasis baltymas, kurio aminorūgščių seką (t. y. pirminę struktūrą) nustatė sovietų/rusų mokslininkai. Tai buvo atlikta bendru dviejų laboratorijų darbu: SSRS mokslų akademijos Molekulinės biologijos institutas, vadovaujamas A. E. Braunšteino, ir Bioorganinės chemijos institutas, pavadintas SSRS mokslų akademijos M. M. Šemjakino vardu. Yu.A. Ovchinnikovo, kurio rezultatai buvo paskelbti 1972 m. Jie ištyrė aspartato aminotransferazę iš kiaulės širdies citozolio, kurį sudaro du identiški subvienetai, kurių kiekviename yra 412 aminorūgščių liekanų. Už šio baltymo struktūros atradimą mokslininkų komanda 1975 metais buvo apdovanota Lenino komjaunimo premija mokslo ir technologijų srityje.

katalizuojama reakcija

Fermentas katalizuoja oksaloacetato pavertimą aspartatu, perkeldamas NH 3 į pirmąją molekulę. Antrasis reakcijos produktas yra α-ketoglutaratas. Reakcija atlieka svarbų vaidmenį išskiriant NH 3 iš aminorūgščių, kurios vėliau apdorojamos karbamido cikle, nes reakcijos metu gautas aspartatas reikalingas argininosukcinatui susidaryti (2-oji ciklo reakcija). Be to, atvirkštinė reakcija leidžia aspartatą paversti oksaloacetatu. Taigi, aspartato (kaip ir kitų aminorūgščių, kurios katabolizmo procese tampa oksaloacetatu) metabolizmas aprūpina organizmą medžiaga, reikalinga gliukoneogenezės procesui.

Genai

Žmonėms yra du genai, koduojantys skirtingus AST izofermentus:

• GOT1 – fermentas aktyvus ląstelių citozolyje
• GOT2 – mitochondrijose aktyvus fermentas

Reikšmė medicinai

Reakciją katalizuoja aspartato aminotransferazė
Aspartato transaminazės iš vištienos širdies mitochondrijų struktūra
Aspartato aminotransferazės reakcijos mechanizmas

Aspartato aminotransferazė plačiai naudojama medicinos praktikoje miokardo (širdies raumens) ir kepenų pažeidimo laboratorinei diagnostikai.

Aspartato aminotransferazė sintetinama tarpląstelėje ir paprastai tik nedidelė šio fermento dalis patenka į kraują. Dėl citolizės (ląstelių sunaikinimo) pažeidus miokardą (pavyzdžiui, ištikus miokardo infarktui), kepenims (su hepatitu, cholangitu, pirminiu ar metastazavusiu kepenų vėžiu), šis fermentas patenka į kraują, kuris nustatomas laboratoriniais metodais. . Sergant kepenų ciroze su citolitiniu sindromu, AST kiekis dažnai būna padidėjęs, tačiau pažengusios cirozės (C klasė pagal Child-Pugh) transaminazių kiekis retai būna padidėjęs.

AST padidėjimas, viršijantis ALT padidėjimą, būdingas širdies raumens pažeidimui; jei ALT indeksas yra didesnis nei AST, tai, kaip taisyklė, rodo kepenų ląstelių sunaikinimą.

Normalūs rodikliai asmeniui (U / l)

• Paprastai AST yra 0-31 U/l moterims ir 0-41 U/l vyrams.

• Normalus AST kiekis vėžlio kraujyje yra 50-130 vienetų / l.