Под действием электрического поля (на практике применяется электрофорез) белок разделяется на 5-6 фракций, которые отличаются по местоположению, подвижности, структуре и доле в общей белковой массе. Самая главная фракция (альбумин) составляет более 40-60% объема общего белка сыворотки крови.

К ним относятся белки острой фазы (быстрого реагирования):

• антитрипсин способствует фибриллогенезу (процессу формирования соединительной ткани);
• липопротеины отвечают за доставку липидов к другим клеткам;
• транспортные белки связывают и перемещают важные гормоны организма (кортизол, тироксин).

Также включают белки острой фазы:

• макроглобулин активизирует защитные процессы организма при инфекционных и воспалительных поражениях;
• гаптоглобин соединяется с гемоглобином;
• церулоплазмин определяет и связывает ионы меди, нейтрализует свободные радикалы и является окислительным ферментом для витамина С, адреналина;
• липопротеины обеспечивают перемещение жиров.

К этой группе относят белки:

• трансферрин (обеспечивает перемещение железа);
• гемопексин (препятствует потере железа);
• комплементы (участвуют в иммунном отклике);
• бета-липопротеины (перемещают фосфолипиды и холестерин);
• некоторые иммуноглобулины (также обеспечивают иммунную реакцию).

Фракция включает важнейшие белки иммуноглобулины разных классов (IgА, IgМ, IgЕ, IgG), которые являются антителами и отвечают за местный иммунитет организма.

В результате развития острых или обострения хронических воспалительных заболеваний соотношение белковых фракций изменяется. Уменьшение количества того или иного вида белка может наблюдаться при иммунодефицитах, которые свидетельствуют о серьезных процессах в организме (аутоиммунные заболевания, ВИЧ, онкология и т.д.).

Избыток зачастую свидетельствует о моноклональной гаммапатии (производство аномальных типов иммуноглобулинов). К последствиям гаммапатии можно отнести множественную миелому (рак плазматических клеток), макроглобулинемию Вальденстрема (опухоль костного мозга) и т.д. Также может возникнуть поликлональная гаммапатия (секреция аномального количества иммуноглобулинов). Результатом являются инфекционные болезни, аутоиммунные патологии, заболевания печени (например, вирусные гепатиты) и другие хронические процессы.

В биохимическом анализе фракции белков крови отражают состояние белкового обмена.

Такая диагностика важна при многих заболеваниях, поэтому стоит разобраться, что представляют собой белковые фракции и какие значения считаются нормой.

Белок плазмы крови

Плазма крови человека включает около сотни различных белковых компонентов (фракций). Большую часть из них (до 90 %) представляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеины, фибриноген.

В оставшуюся часть входят другие протеиновые компоненты, присутствующие в плазме в малых количествах.

В сыворотке крови содержится примерно 7 % всех протеинов, и их концентрация достигает 60 – 80 г/л. Значение фракций в крови огромно.

Протеины обеспечивают идеальный кислотно-щелочной баланс крови, отвечают за транспортировку веществ, контролируют вязкость крови. Белки играют важнейшую роль в циркуляции крови по сосудам.

В основном белковые фракции крови производятся печенью (фибриноген, альбумины, часть глобулинов). Остальные глобулины (иммуноглобулины) синтезируются клетками РЭС костного мозга и лимфы.

В состав общего протеина плазмы крови входят альбумины и глобулины, находящиеся в установленной качественной и количественной пропорции. В соответствии с методом исследования выделяют разное количество и тип фракций белка.

Анализ крови на белковые фракции чаще всего проводят методом электрофоретического фракционирования. Различают несколько видов электрофореза в зависимости от поддерживающей среды.

Так, при анализе на пленке или геле выделяются следующие белковые фракции плазмы крови: альбумин (55 – 65 %), α1-глобулин (2 – 4 %), α2-глобулин (6 – 12 %), β-глобулин (8 – 12 %), γ-глобулин (12 – 22%).

Суть метода состоит в оценке интенсивности полос фракций в общем количестве белка. Белковые фракции представлены в виде полос разной ширины и специфичного расположения.

В клинико-диагностических лабораториях чаще всего проводится именно такое исследование.

Большее число фракций белков крови обнаруживается при использовании других сред для электрофоретического исследования.

Например, анализ в геле на основе крахмала позволяет выделить до 20 фракций белка. В ходе современных обследований (радиальной иммунодиффузии, иммуноэлектрофореза и др.) в составе глобулиновых фракций обнаруживается множество отдельных белков.

При некоторых патологиях при электрофоретическом исследовании меняется соотношение фракций белка по сравнению с нормальными значениями. Такие изменения называются диспротеинемией.

Независимо от наличия стандартных отклонений в подобных анализах, которые позволяют достаточно часто уверенно диагностировать патологию, обычно результат электрофореза протеина не принимается в качестве однозначного основания для постановки диагноза и подбора схемы лечения.

Поэтому интерпретацию анализа проводят в комплексе с другими дополнительными клиническими и лабораторными исследованиями.

Альбумины – простые растворимые в воде белки. Наиболее известный вид альбумина – сывороточный альбумин. Фракция производится печенью и составляет около 55 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых находится в пределах 35 – 50 г/л. Для детей в возрасте до трех лет нормальные значения составляют от 25 до 55 г/л.

Альбумин производится печенью и зависит от поступления аминокислот. Основными функциями белка считаются поддержание онкотического давления плазмы и контроль ОЦК.

Помимо этого, альбумин в связке с билирубином, холестерином, кислотами и другими веществами участвует в обмене минералов и гормонов.

Фракция управляет содержанием свободных веществ, не связанных с белком фракций. Такая функция альбумина позволяет ему включаться в процесс детоксикации организма.

Глобулины – белковые фракции сыворотки крови, которые имеют более высокую массу молекул и меньшую растворимость в воде, в отличие от альбуминов. Фракции производятся печенью и иммунной системой.

Альфа1-глобулины (протромбин, транскортин и др.) отвечают за транспортировку холестерола, кортизола, прогестерона и других веществ.

Кроме того, фракции принимают участие в процессе свертываемости крови (вторая фаза). Нормальное содержание альфа1-глобулинов в сыворотке крови составляет от 3,5 до 6,5 % (от 1 до 3 г/л).

При этом у детей концентрация фракций белков плазмы крови немного отличается: до 6 месяцев нормой считаются значения от 3,2 до 11,7 %, с возрастом верхняя граница опускается и к 7 годам доходит до нормы у взрослых.

Альфа2-глобулины (антитромбин, витамин D, связывающий белок, и др.) выполняют транспортировку ионов меди, ретинола, кальциферола.

Нормальное значение белковых фракций плазмы крови у взрослых находится в пределах 9 – 15 % (от 6 до 10 г/л). У детей до 18 лет нормой считается концентрация от 10,6 до 13 %.

Бета-глобулины (трансферрин, фибриноген, глобулин, связывающий белок, и др.) отвечают за транспорт холестерола, ионов железа, витамина B12, тестостерона.

Бета-глобулины участвуют в первой фазе процесса сворачивания крови. У взрослых принятая норма концентрации фракций в плазме составляет от 8 до 18 % (от 7 до 11 г/л). Для детского возраста характерно понижение уровня белка в крови до 4,8 – 7,9 %.

Гамма-глобулины (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) представляют собой антитела и рецепторы B-лимфоцитов, обеспечивающие гуморальный иммунитет.

Нормальным значением для взрослых считается концентрация гамма-глобулинов в крови от 15 до 25 % (от 8 до 16 г/л). У детей допустимо снижение уровня фракций белка до 3,5 % (в возрасте до полугода) и до 9,8 % (в возрасте до 18 лет).

Исследование белковых фракций важно при диагностике множества заболеваний. Недостаток или избыток одного из видов белка нарушает баланс плазмы крови. В лабораториях существует 10 видов электрофореграмм, которые соответствуют определенным патологиям.

Первый тип – острые воспаления. Для этих патологий (пневмоний, туберкулеза легких, сепсиса, инфаркта миокарда) характерны значительное снижение уровня альбумина и увеличение концентрации альфа1-, альфа2- и гамма-глобулинов.

Второй тип электрофореграмм – хронические воспаления (например, эндокардит, холецистит и цистит). В анализе будут заметны снижение уровня альбумина и значительное увеличение числа альфа2- и гамма-глобулинов. Уровень альфа1- и бета-глобулинов останется в пределах нормы.

Третий тип отвечает за нарушения почечного фильтра (падают показатели альбумина и гамма-глобулина на фоне роста концентрации альфа2- и бета-глобулинов).

Четвертый тип – наиболее яркий маркер наличия злокачественных опухолей и метастатических новообразований.

При такой патологии анализ демонстрирует заметное снижение уровня альбумина и одновременный рост всех глобулиновых компонентов белка. Расположение первичной опухоли не влияет на показатели анализа.

Пятый и шестой типы указывают на наличие гепатитов, некрозов печени и некоторых форм полиартрита. На фоне снижения концентрации альбумина заметны рост гамма-глобулина и незначительные отклонения от нормы бета-глобулина.

Седьмой тип протеинограммы сигнализирует о развитии желтухи различного генеза. Падение уровня альбумина происходит при одновременном росте числа альфа2-, бета- и гамма-глобулинов.

Восьмой, девятый и десятый типы отвечают за миеломную болезнь различного генеза. При снижении концентрации альбумина отмечается рост показателей глобулина (для каждого типа свой).

Расшифровка показателей протеинограмм проводится только специалистом. Множество особенностей интерпретации анализа в зависимости от состояния больного и данных других обследований не позволяет использовать электрофореграмму в качестве непосредственного диагноза.

Анализ на протеиновый состав крови назначается при воспалительных процессах в острой или хронической форме (любых инфекциях, патологиях иммунной системы, коллагенозах и т. д.).

Исследование плазмы проводится пациентам, у которых подозреваются множественная миелома и различные парапротеинемии.

Белок плазмы крови

Показания

Исследование белковых фракций позволяет диагностировать синдром иммунодефицита, онкологические и аутоиммунные процессы.

Также врач может назначить протеинограмму в следующих случаях:

• оценка тяжести течения воспалительных или инфекционных процессов (в острой и хронической форме);
• диагностика заболеваний печени (гепатиты) и почек (нефротический синдром);
• определение продолжительности заболевания, формы (острая, хроническая), стадии, а также контроль эффективности терапии;
• диагностика моно- и поликлональных гаммапатий;
• диагностика и лечение диффузных поражений соединительной ткани, в том числе коллагенозов (ее системное разрушение);
• наблюдение пациентов с нарушенным метаболизмом, режимом питания;
• мониторинг состояния больных с синдромом мальабсорбции (нарушение пищеварения и всасывания питательных компонентов);
• подозрение на множественную миелому, характеризующуюся симптомами: хроническая слабость, лихорадка, частые переломы и смещения, ломота в костях, инфекционные процессы в хронической форме.

Исследование белковых фракций в крови (протеинограмма) выявляют концентрацию общего белка, количественное соотношение альбуминов и глобулинов.

Анализ на белковые фракции назначают в ходе второго этапа комплексного обследования по результатам выявленных отклонений в клинических и биохимических показателях. Проведение анализа показано при патологических переломах костей, повышенном кальции в крови, анемии. Такие симптомы могут говорить о развитии остеопороза, связанного с накоплением парапротеина в костях при миеломе.

Исследование белковых фракций показано при необъяснимой слабости, продолжительной лихорадке, частых простудных заболеваниях. Эти симптомы появляются вследствие уменьшения уровня глобулиновой фракции в плазме и развития иммунодефицитного состояния. Анализ проводится с целью дифференциальной диагностики заболеваний печени и почек, врожденной недостаточности отдельных фракций протеина, эндокринных заболеваний.

После рентгенологического обследования с контрастированием, процедур гемодиализа и плазмафереза требуется недельная отсрочка в проведении исследования.

Биохимический анализ отражает:

• состояние печени (ферменты аланинаминотрансфераза - АЛАТ, аспартатаминотрансфераза - АСАТ, билирубин);
• желчных путей (билирубин, щелочная фосфатаза);
• почек (мочевина, креатинин, мочевая кислота);
• сердца и сосудов (фракции фермента лактатдегидрогеназы);
• липидный обмен (липидный спектр);
• белковый обмен (фракции белка);
• воспалительные показатели (С-реактивный белок, сиаловые кислоты);
• уровень глюкозы.

Во-первых, этот анализ назначается при поступлении человека на лечение в стационар в рамках мониторинга основных функций организма. Некоторые показатели могут браться в развернутом виде, к примеру, липидный спектр, если этого требует профиль заболевания. В остальном в минимальный набор входит определение общего белка, глюкозы, печеночных ферментов, креатинина, билирубина и при подозрении на воспаление - С-реактивного белка.

Во-вторых, биохимию делают при обращении в поликлинику и частные центры к специалистам в качестве следующего этапа диагностики. Этот анализ может потребоваться при поражениях практически всех органов и систем, различаться будет лишь упор на ту или иную группу показателей.

В-третьих, биохимические показатели необходимы для контроля эффективности и безопасности лекарственной терапии, к примеру, стероидами, цитостатиками, гормонами.

Также профилактически биохимию назначают при наблюдении за определенными группами населения (за беременными в рамках скрининга).

Острые воспалительные заболевания.

Хронические воспалительные заболевания.

Интерпретация результатов

Если больной получил на руки результаты биохимического исследования крови, и содержание белков отличается от нормального, то сильно переживать не стоит. Важно вспомнить, были ли накануне какие-то стрессы. Если да, то необходимо попросить у врача направление на повторный анализ.

Незначительное снижение альбуминов может также наблюдаться:

• Во время беременности;
• При передозировке лекарств;
• При длительном повышении температуры;
• У курильщиков.

В связи с большим количеством возможных нарушений количество альбуминов не имеет существенного диагностического значения, а скорее является справочной информацией. Более важной является расшифровка глобулинов, повышение и понижение уровня которых, значительно точнее указывает на конкретные патологии.

Данные белковые фракции являются определяющими для:

• Защитных свойств организма;
• Качества сворачиваемости крови;
• Переноса витаминов, гормонов и других полезных компонентов по тканям человеческого организма.

Именно в связи с этим норма глобулинов имеет важное значение при расшифровке анализа сыворотки на предмет процентного соотношения различных белковых фракций. Если при анализе сыворотки крови обнаружено изменение нормального количества альфа-1 глобулинов, то это очень серьезный признак, который может свидетельствовать о развитии онкологических заболеваний, наличии инфекции и воспалительных процессов. Снижение уровня альфа-1 глобулинов часто возникает на фоне:

• Эмфиземы, поражающей легочные ткани;
• Патологии почек.

Количество альфа-1 глобулинов возрастает при:

• Беременности, которая сопровождается патологиями плода;
• Гормональном дисбалансе;
• Системной красной волчанке.

Показательной для диагностики является увеличенная норма бета-глобулинов. Прежде всего, она является подтверждающим фактором наличия патологий печени и развития злокачественных образований. Снижение количества бета-глобулинов в сочетании с другими исследованиями может подтвердить:

• Нарушения в работе эндокринной системы;
• Наличие воспалительных процессов в организме;
• Малокровие.

Гамма-глобулины отражают в целом состояние иммунной системы. Значительное снижение их уровня может указывать на СПИД. Кроме того, отклонение от нормы подтверждает наличие аллергических реакций и хронических воспалительных процессов.

Что такое белковые фракции (Serum Protein Electrophoresis, SPE)?

Общий белок сыворотки крови состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков под действием электрического поля. Обычно методом электрофореза выделяют несколько стандартных фракций:

• альбумины;
• альфа1-глобулины;
• альфа2-глобулины;
• бета-глобулины;
• гамма-глобулины;
• бета-1-глобулины;
• бета-2-глобулины.

Фракция альбуминов в норме составляет 40-60% от общего количества белка. Альбумин - основной белок плазмы крови. Альбумин плазмы быстро обновляется. В течение суток синтезируется и распадается 10-16 г белка этой фракции. Синтез альбумина происходит в печени, зависит от доступа аминокислот и, следовательно, скорость синтеза снижается в период белковой недостаточности.

Основные функции альбумина:

поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления плазмы и объема циркулирующей крови;

транспортная функция: связываясь с билирубином, холестерином, желчными кислотами, ионами металлов (в частности с кальцием), гормонами (тироксином, трийодтиронином, кортизолом, альдостероном), свободными жирными кислотами и лекарствами, поступающими в организм извне (антибиотиками, салицилатами). Таким образом альбумин участвует в минеральном, пигментном, гормональном и некоторых других видах обмена, регулируя содержание свободных (не связанных с белком фракций) биологически важных веществ, обладающих более высокой активностью. Благодаря этой функции, альбумин играет значительную роль в осуществлении процессов детоксикации организма.

Фракция альфа1-глобулина включает в себя острофазные белки:

• альфа1-антитрипсин (основной компонент этой фракции) - ингибитор многих протеолитических ферментов - трипсина, химотрипсина, плазмина и.т.д.;
• альфа1-кислый гликопротеин (орозомукоид) - обладает широким спектром функций, в зоне воспаления способствует фибриллогенезу.

К глобулинам относятся транспортные белки:

тироксинсвязывающий глобулин, транкортин - связывает и транспортирует кортизол и тироксин соответственно;

альфа1-липопротеин (ЛПВП) - участвует в транспорте липидов.

Фракция альфа2-глобулинов преимущественно включает острофазные белки:

• альфа2-макроглобулин - участвует в развитии инфекционных и воспалительных реакций;
• гаптоглобин - образует комплекс с гемоглобином, высвобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе, утилизирующийся затем клетками ретикулоэндотелиальной системы;
• церулоплазмин - специфически связывает ионы меди, а также является оксидазой аскорбиновой кислоты, адреналина, диоксифенилаланина (ДОФА), способен инактивировать свободные радикалы
• аполипопротеин В.

Альфа-липопротеиды участвуют в транспорте липидов.

Фракция бета-глобулинов содержит:

• трансферрин - переносит железо;
• гемопексин - связывает гем, что предотвращает его выведение почками и потерю железа;
• компоненты комплемента - участвуют в реакциях иммунитета;
• бета-липопротеиды - участвуют в транспорте холестерина и фосфолипидов;
• часть иммуноглобулинов.

Фракция гамма-глобулинов состоит из:

• иммуноглобулинов (в порядке количественного убывания - IgG, IgA, IgM, IgE) - обеспечивают гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ.
• При многих заболеваниях встречается нарушение соотношения фракций белков плазмы (диспротеинемия). Диспротеинемии наблюдаются чаще, чем изменение общего количества белка и при наблюдении в динамике могут характеризовать стадию заболевания, его длительность, эффективность проводимых лечебных мероприятий.

Показания к назначению анализа:

• острые и хронические воспалительные заболевания (инфекции, коллагенозы);
• онкологические заболевания;
• нарушения питания и синдром мальабсорбции.

Когда значения повышены?

Альбумин :

• дегидратация;

• патология паренхимы печени;
• острые и хронические воспалительные процессы (инфекции и ревматические заболевания);
• опухоли;
• травма и хирургические вмешательства;
• беременность (3 триместр);
• прием андрогенов;

Фракция альфа2-глобулина:

повышение альфа2-макроглобулина (нефротический синдром, гепатит, цирроз печени, прием эстрогенов и оральных контрацептивов, хронический воспалительный процесс, беременность);

повышение гаптоглобина (воспаление, злокачественные опухоли, некроз тканей).

Фракция бета-глобулина:

• первичные и вторичные гиперлипопротеинемии;
• моноклональные гаммапатии;
• прием эстрогенов, железодефицитная анемия (повышение трансферрина);
• беременность;
• механическая желтуха;
• миелома (IgA-тип).

Фракция гамма-глобулина:

Когда значения понижены?

Альбумин:

• нарушения питания;
• синдром мальабсорбции;
• болезни печени и почек;
• опухоли;
• коллагенозы;
• ожоги;
• гипергидратация;
• кровотечения;
• анальбуминемия;
• беременность.

Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

• наследственный дефицит альфа1 -антитрипсина;
• болезнь Tangier.

Фракция альфа2-глобулина:

• снижение альфа2-макроглобулина (панкреатит, ожоги, травмы);
• снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, панкреатит, саркоидоз).
• Фракция бета-глобулина:
• гипо-b-липопротеинемии;
• гефицит IgA.

Фракция гамма-глобулина:

• иммунодефицитные состояния;
• прием глюкокортикоидов;
• плазмаферез;
• беременность.

Строго натощак – необходимо воздержаться от приема пищи в течение 8-12 часов, перед сдачей исключить пищу, содержащую много белка.

В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле. Белки плазмы образуют важнейшую буферную систему крови и поддерживают рН крови в пределах 7,37 - 7,43. Альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин и некоторые другие белки выполняют транспортную функцию. Белки плазмы определяют вязкость крови и, следовательно, играют важную роль в гемодинамике кровеносной системы. Белки плазмы крови являются резервом аминокислот для организма. Иммуноглобулины, белки свёртывающей системы крови, α 1 -антитрипсин и белки системы комплемента осуществляют защитную функцию. Методом электрофореза на ацетилцеллюлозе или геле агарозы белки плазмы крови можно разделить на альбумины (55-65%), α 1 -глобулины (2- 4%), α 2 -глобулины (6-12%), β-глобулины (8-12%) и γ-глобулины (12-22%). Применение других сред для электрофоретического разделения белков позволяет обнаружить большее количество фракций. Например, при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном гелях в плазме крови выделяют 16-17 белковых фракций. Метод иммуноэлектрофореза, сочетающий электрофоретический и иммунологический способы анализа, позволяет разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций. Большинство сывороточных белков синтезируется в печени, однако некоторые образуются и в других тканях. Например, γ-глобулины синтезируются В-лимфоцитами, пептидные гормоны в основном секретируют клетки эндокринных желёз, а пептидный гормон эритропоэтин - клетки почки. Для многих белков плазмы, например альбумина, α 1 -антитрипсина, гаптоглобина, транс-феррина, церулоплазмина, α2-макроглобулина и иммуноглобулинов, характерен полиморфизм.

Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой. Фермент эндотелия сосудов нейраминидаза гидролизует связь между ними, и галактоза становится доступной для специфических рецепторов гепатоцитов. Путём эвддцитоза "состарившиеся" белки поступают в клетки печени, где разрушаются. Т 1/2 белков плазмы крови составляет от нескольких часов до нескольких недель. При ряде заболеваний происходит изменение соотношения распределения белковых фракций при электрофорезе по сравнению с нормой. Такие изменения называют диспротеинемиями, однако их интерпретация часто имеет относительную диагностическую ценность. Например, характерное для нефротического синдрома снижение альбуминов, α 1 - и γ-глобулинов и увеличение α 2 - и β-глобулинов отмечают и при некоторых других заболеваниях, сопровождающихся потерей белков. При снижении гуморального иммунитета уменьшение фракции γ-глобулинов свидетельствует об уменьшении содержания основного компонента иммуноглобулинов - IgG, но не отражает динамику изменений IgA и IgM. Содержание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях (травмы, ожоги, инфаркт миокарда). Такие белки называют белками острой фазы , так как они принимают участие в развитии воспалительной реакции организма. Основной индуктор синтеза большинства белков острой фазы в гепатоцитах - полипептид интерлейкин-1, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов. К белкам острой фазы относятС-реактивный белок , называемый так, потому что он взаимодействует с С-полисахаридом пневмококков, α 1 -антитрипсин, гаптоглобин, кислый гликопротеин, фибриноген. Известно, что С-реактивный белок может стимулироватьсистему комплемента, и его концентрация в крови, например, при обострении ревматоидного артрита может возрастать в 30 раз по сравнению с нормой. Белок плазмы крови α 1 -антитрипсин может инактивировать некоторые протеазы, освобождающиеся в острой фазе воспаления.

Альбумин. Концентрация альбумина в крови составляет 40-50 г/л. В сутки в печени синтезируется около 12 г альбумина, Т 1/2 этого белка - примерно 20 дней. Альбумин состоит из 585 аминокислотных остатков, имеет 17 дисульфидных связей и обладает молекулярной массой 69 кД. Молекула альбумина содержит много дикарбоновых аминокислот, поэтому может удерживать в крови катионы Са 2+ , Cu 2+ , Zn 2+. Около 40% альбумина содержится в крови и остальные 60% в межклеточной жидкости, однако его концентрация в плазме выше, чем в межклеточной жидкости, поскольку объём последней превышает объём плазмы в 4 раза. Благодаря относительно небольшой молекулярной массе и высокой концентрации альбумин обеспечивает до 80% осмотического давления плазмы. При гипоальбуминемии осмотическое давление плазмы крови снижается. Это приводит к нарушению равновесия в распределении внеклеточной жидкости между сосудистым руслом и межклеточным пространством. Клинически это проявляется как отёк. Относительное снижение объёма плазмы крови сопровождается снижением почечного кровотока, что вызывает стимуляцию системы ренинангиотензинальдрстерон, обеспечивающей восстановление объёма крови. Однако при недостатке альбумина, который должен удерживать Na+, другие катионы и воду, вода уходит в межклеточное пространство, усиливая отёки. Гипоальбуминемия может наблюдаться и в результате снижения синтеза альбуминов при заболеваниях печени (цирроз), при повышении проницаемости капилляров, при потерях белка из-за обширных ожогов или катаболических состояний (тяжёлый сепсис, злокачественные новообразования), при нефротическом синдроме, сопровождающемся альбуминурией, и голодании. Нарушения кровообращения, характеризующиеся замедлением кровотока, приводят к увеличению поступления альбумина в межклеточное пространство и появлению отёков. Быстрое увеличение проницаемости капилляров сопровождается резким уменьшением объёма крови, что приводит к падению АД и клинически проявляется как шок. Альбумин - важнейший транспортный белок. Он транспортирует свободные жирные кислоты, неконъюгированный билирубин Са 2+ , Сu 2+ , триптофан, тироксин и трийодтиронин. Многие лекарства (аспирин, дикумарол, сульфаниламиды) связываются в крови с альбумином. Этот факт необходимо учитывать при лечении заболеваний, сопровождающихся гипоальбуминемией, так как в этих случаях повышается концентрация свободного лекарства в крови. Кроме того, следует помнить, что некоторые лекарства могут конкурировать за центры связывания в молекуле альбумина с билирубином и между собой.

Транстиретин (преальбумин ) называют тироксинсвязывающим преальбумином.Это белок острой фазы . Транстиретин относят к фракции альбуминов, он имеет тетрамерную молекулу. Он способен присоединять в одном центре связывания ретинолсвязывающий белок, а в другом - до двух молекул тироксина и трийодтиронина.

Соединение с этими лигандами происходит независимо друг от друга. В транспорте последних транстиретин играет существенно меНbшую роль по сравнению с тироксинсвязывающим глобулином.

α 1 - Антитрипсин относят к α 1 -глобулинам. Он ингибирует ряд протеаз, в том числе фермент эластазу, освобождающийся из нейтрофилов и разрушающий эластин альвеол лёгких. При недостаточности α 1 -антитрипсина могут возникнуть эмфизема лёгких и гепатит, приводящий к циррозу печени. Существует несколько полиморфных форм α 1 -антитрипсина, одна из которых является патологической. У людей, гомозиготных по двум дефектным аллелям гена антитрипсина, в печени синтезируется α 1 -антитрипсин, который образует агрегаты, разрушающие гепатоциты. Это приводит к нарушению секреции такого белка гепатоцитами и к снижению содержания α 1 -антитрипсина в крови.

Гаптоглобин составляет примерно четверть всех α 2 -глобулинов. Гаптоглобин при внутрисосудистом гемолизе эритроцитов образует комплекс с гемоглобином, который разрушается в клетках РЭС. Если свободный гемоглобин, имеющий молекулярную массу 65 кД, может фильтроваться через почечные клубочки или агрегировать в них, то комплекс гемоглобин-гаптоглобин имеет слишком большую молекулярную массу (155 кД), чтобы пройти через гломерулы. Следовательно, образование такого комплекса предотвращает потери организмом железа, содержащегося в гемоглобине. Определение содержания гаптоглобина имеет диагностическое значение, например, снижение концентрации гаптоглобина в крови наблюдают при гемолитической анемии. Это объясняют тем, что при Т1/2 гаптоглобина, составляющем 5 дней, и Т1/2 комплекса гемоглобин - гаптоглобин (около 90 мин) увеличение поступления свободного гемоглобина в кровь при гемолизе эритроцитов вызовет резкое снижение содержания свободного гаптоглобина в крови. Гаптоглобин относятк белкам острой фазы , его содержание в крови повышается при острых воспалительных заболеваниях.

Группа	Белки	Концентрация в сыворотке крови, г/л	Функция
Альбумины	Транстиретин
	Альбумин		Поддержание осмотического давления, транспорт жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных гормонов, лекарств, неорганических ионов, резерв аминокислот
α 1 -Глобулины	α 1 -Антитрипсин		Ингибитор протеиназ
			Транспорт холестерола
	Протромбин		Фактор II свёртывания крови
	Транскортин		Транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона
	Кислый α 1 -гликопротеин		Транспорт прогестерона
	Тироксинсвязывающий глобулин		Транспорт тироксина и трийодтиронина
α 2 -Глобулины	Церулоплазмин		Транспорт ионов меди, оксидоредуктаза
	Антитромбин III		Ингибитор плазменных протеаз
	Гаптоглобин		Связывание гемоглобина
	α2-Макроглобулин		Ингибитор плазменных протеиназ, транспорт цинка
	Ретинолсвязыва-ющий белок		Транспорт ретинола
	Витамин D связывающий белок		Транспорт кальциферола
β-Глобулины			Транспорт холестерола
	Трансферрин		Транспорт ионов железа
	Фибриноген		Фактор I свёртывания крови
	Транскобаламин		Транспорт витамина B 12
	Глобулин связывающий белок		Транспорт тестостерона и эстрадиола
	С-реактивный белок		Активация комплемента
γ-Глобулины			Поздние антитела
			Антитела, защищающие слизистые оболочки
			Ранние антитела
			Рецепторы В-лимфоцитов

Энзимодиагностика - методы диагностики болезней, патологических состояний и процессов, основанные на определении активности энзимов (ферментов) в биологических жидкостях. В особую группу выделяются иммуноферментные диагностические методы, состоящие в применении антител, химически связанных с каким-либо ферментом, для определения в жидкостях веществ, образующих с данными антителами комплексы антиген - антитело. Использование энзимных тестов является важным критерием в распознавании врожденных энзимопатий, характеризующихся специфическими нарушениями обмена веществ и жизнедеятельности в связи с отсутствием или недостатком того или иного фермента. Ферменты представляют собой специфические высокомолекулярные белковые молекулы, являющиеся биологическими катализаторами, т.е. ускоряющими химические реакции, протекающие в живых организмах. Проникновение ферментов из клеток во внеклеточную жидкость, а затем в кровь, в мочу или другие биологические жидкости служит чрезвычайно чувствительным показателем повреждения плазматических мембран или повышения их проницаемости (например, вследствие гипоксии, гипогликемии, воздействия некоторых фармакологических веществ, инфекционных агентов, токсинов). Это обстоятельство лежит в основе диагностики повреждения клеток органов и тканей по феномену сопровождающей его гиперферментемии, причем выявляемое повышение активности фермента или его изоформы может иметь разную степень специфичности для поврежденного органа. Распределение отдельных изоферментов в тканях более специфично для определенной ткани, чем суммарная ферментативная активность, поэтому исследование некоторых изоферментов приобрело важное значение для ранней диагностики поражения отдельных органов и тканей. Так, например широко используется определение активности в крови изоферментов креатинфосфокиназы для диагностики острого инфаркта миокарда, лактатдегидрогеназы - для диагностики поражений печени и сердца, кислой фосфатазы - ираспознавании рака предстательной железы Диагностическая ценность энзимных тестов достаточно высока; она зависит как от специфичности данного вида гиперферментемии для определенных болезней, так и от степени чувствительности теста, т.е. кратности возрастания активности фермента при данном заболевании относительно нормальных значений. Однако большое значение имеет время постановки теста, т.к. появление и продолжительность гиперферментемии после повреждения органа различны и определяются соотношением скорости поступления фермента в кровоток и скорости его инактивации. При отдельных заболеваниях надежность их диагностики может быть повышена исследованием не одного, а нескольких изоферментов. Так, например, достоверность диагноза острого инфаркта миокарда возрастает, если в определенные сроки отмечено повышение активности креатинфосфокиназы, лактатдегидрогеназы и аспарагиновой аминотрансферазы. Степень выявляемой гиперферментемии объективно отражает тяжесть и распространенность повреждения органа, что позволяет прогнозировать течение заболевания.

Исследование белковых фракций (протеинограмма) сыворотки крови и лабораторные исследования, опирающиеся на протеинограмму, нашли разнообразное применение в диагностике заболеваний. Следует заметить, что потенциал протеинограмммы недостаточно используется специалистами и до сих пор не раскрыт полностью.

Основой протеинограмммы является разделение биологических жидкостей, содержащихся в организме человека, на составляющие с помощью электрофореза - метода, основанного на различной подвижности белков в электрическом поле.. Белковые фракции преимущественно определяют в сыворотке крови, хотя в отдельных случаях можно использовать мочу и спинномозговую жидкость.

Исследование отдельных белков сыворотки крови даёт больше информации, чем определение только общего белка или альбумина . Однако следует понимать, что исследование на белковые фракции позволяет судить о избытке или дефиците белка, которые характерны для некоторых болезней, только в самой общей форме.

В клинических лабораториях для разделения белковых фракций используют агарозный гель, а отдельные фракции проявляют красителем (Amido black). Кроме агарозного геля для протеинограмммы также используют среды на основе целлюлозы (ацетата целлюлозы). Также может быть применен современный метод - капиллярный зональный электрофорез, который фактически не нуждается в твердой или гелеобразной среде, а перемещение ионов происходит в водном буфере. Для определения фракций в капиллярном электрофорезе применяют поглощения света в ультрафиолетовом диапазоне или мощный лазер с последующей фиксацией люминесценции.

В электрическом поле аппарата для электрофореза отрицательно заряженные протеины перемещаются по агарозному гелю к положительно заряженному электроду (аноду) и разделяются по своему заряду. Чем больше заряд, тем ближе к аноду будет находиться фракция. При электрофорезе белков они разделяются на две основные группы: альбумины (50-70% всей массы белков) и глобулины (у здоровых лиц - преимущественно иммуноглобулин G или сокращенно IgG).

Альбумин обладает наибольшим отрицательным зарядом, поэтому мигрирует ближе всего к аноду, по сравнению с глобулинами. В зоне электрофореза на геле можно выделить пять различных полос: преальбумины, альбумины, и глобулины - альфа-1, альфа-2, бета и гамма. Иногда бета-глобулины можно разделить на отдельные подфракции: бета-1 и бета-2. Иммуноглобулины (IgM, IgG, IgD и IgE) находятся в гамма-полосе. Электрофорез высокого разрешения позволяет определять большое количество отдельных белков: преальбумин, α1-липопротеин, липопротеины высокой и низкой плотности, α1-кислый гликопротеин, α1-антихимотрипсин, церулоплазмин и т.д.

Электрофорез с иммунофиксацией является расширением обычного электрофореза, в котором сначала разделяют белки под действием электрического поля, а затем обрабатываются антителам, специфическим для определенных антигенов, с целью идентификации компонентов каждой полосы. Этот способ применяется для определения изотипов тяжелых (IgM, IgG, IgD или IgE) и легких (каппа или лямбда) цепей, для идентификации специфических парапротеинов.

Усредненные диапазоны нормы белковые фракции сыворотки крови (протеинограммы) для взрослых

Точные диапазоны нормы зависят от метода, использованного для проведения исследования.

Диапазоны нормы протеинограммы для детей (исследование капиллярным электрофорезом )

В качестве диагностического теста, протеинограмма имеет целый ряд приложений. Она особенно полезна при повышении уровня сывороточного иммуноглобулина для различения типа роста: моноклонального или поликлонального. Классическое применение электрофореза сывороточного белка заключается в диагностике пролиферативных заболеваний плазматических клеток (плазмоциты - клетки, которые синтезируют антитела, конечный этап развития В-лимфоцита), в которых производится избыточное количество моноклональных иммуноглобулинов. И наоборот, выявление поликлонального увеличение иммуноглобулина дает основания для проведения дальнейших тестов с целью выявления воспалительных заболеваний - инфекции, аутоиммунного заболевания или, реже, злокачественного новообразования.

Протеинограмма может быть полезным инструментом в случаях хронических аномалий белкового состава крови, например при постоянно повышенном уровне иммуноглобулинов. В ревматологии определение белковых фракций крови особенно полезно при исследовании общих воспалительных состояний. Также это исследование может быть назначен при диагностировании первичного амилоидоза.

Протеинограмма мочи также полезна для исследования протеинурия и определении, где именно происходит потеря белка - в клубочках (гломерулах) или канальцах (тубуларах). При клубочковом заболевании почек в мочу попадают крупные белки; следовательно, на протеинограмме будет увеличен уровень альбумина. Напротив, следствием повреждения аппарата канальцев является неэффективная реабсорбция белков с низким молекулярным весом, что приводит к увеличению белковых фракций альфа-1 и бета-2.

Интересным применения электрофореза белков является определение белковых фракций спинномозговой жидкости при диагностировании рассеянного склероза. Олигоклональные полосы IgG (две или более), найденные на электрофорезе белков спинномозговой жидкости является дополнительным критерием диагноза рассеянный склероз, хотя и не специфическими, поскольку они могут быть найдены при других воспалительных и аутоиммунных неврологических расстройствах.

Значение изменения отдельных белковых фракций

Фракция альбуминов . Увеличение содержания альбуминов наблюдается крайне редко. Основные причины уменьшения содержания альбуминов (гипоальбуминемий) приведены в описании исследования «Альбумин (сыворотка крови) ».

Фракция альфа-глобулинов . Увеличение содержания альфа-глобулинов отражает интенсивность реакции организма на воспалительный процесс, особенно в его острых стадиях. Различают альфа-1-глобулины (альфа-1-антитрипсин , альфа-1-липопротеид, кислый альфа-1-гликопротеид) и альфа-2-глобулины (альфа-2-макроглобулин , гаптоглобин , аполипопротеины А, В, С, церулоплазмин).

• Альфа-1-глобулины: увеличение фракции наблюдается при различных воспалительных процессах: острых , подострых и обострении хронических , а также при поражении печени; всех процессах распада тканей организма или интенсивном делении клеток. Снижение фракции альфа-1-глобулинов наблюдается при недостатке альфа-1-антитрипсина, гипо-альфа-1-липопротеидемии.
• Альфа-2-глобулины: увеличение фракции наблюдается при всех видах острых воспалительных процессов , особенно с выраженным выделением жидкости в полости тела или гнойным характером (пневмония , эмпиема плевры , другие виды гнойных процессов); заболеваниях соединительной ткани (коллагенозы , аутоиммунные заболевания, ревматические заболевания); злокачественных опухолях ; в стадии восстановления после ожогов ; нефротическом синдроме . Снижение фракции альфа-2-глобулинов наблюдается при сахарном диабете , изредка при панкреатите , токсических гепатитах и врожденной желтухе новорожденных.

Фракция бета-глобулинов . Бета-глобулины включают в себя трансферрин, гемопексин, иммуноглобулины и липопротеиды. Увеличение фракции бета-глобулинов выявляют при первичных и вторичных гиперлипопротеидемиях , заболеваниях печени, нефротическом синдроме , кровоточащей язве желудка , гипотиреозе . Пониженные величины содержания бета-глобулинов выявляются при гипо-бета-липопротеинемии., системная красная волчанка , хронический лимфолейкоз , эндотелиомы, остеосаркомы, кандидомикоз .

Уменьшение содержания гамма-глобулинов бывает физиологическим (у детей в возрасте 3-5 мес), которое легко проходит, а также врожденным. Патологическими причинами уменьшения этой фракции могут быть многочисленные заболевания и состояния, приводящие к истощению иммунной системы и уменьшению уровня иммунного ответа организма.

При некоторых заболеваниях могут наступить нарушения при образовании гамма-глобулинов, и в крови появляются «неправильные» патологические протеины - парапротеины , которые обнаруживаются при проведении протеинограммы. Такие изменения отмечаются при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.

Возникает вопрос - какие меры нужно принять, если результаты протеинограмммы отличаются от нормальных? Все зависит от степени изменений и от фракции, где они обнаружены. Если результаты намекают на возможное пролиферативное заболевания плазматических клеток (например множественную миелому), то немедленные действия крайне важны для сохранения здоровья пациента. В таком случае необходимо определить суммарные иммуноглобулины (как минимум - IgG, IgM и IgA), β2-микроглобулин , содержание свободных легких цепей иммуноглобулинов, полный клинический анализ крови с СОЭ включительно, кальций сыворотки крови , мочевину и креатинин . На базе этих и других исследований гематолог выставляет диагноз.

От исследования белковых фракций в биохимическом анализе крови может зависеть лечение немалого количества патологий. В плазме человеческой крови присутствуют белки в богатом разнообразии. У них разное назначение с функциональной точки зрения и структура, если говорить о молекулярных составляющих. Белковые фракции крови отличны тем, что имеют высокую подвижность в специальной среде, которая в состоянии пропустить электрический ток. При этом выполняется создание электрического поля. Именно в рамках этого принципа общий белок, который содержится в кровяной плазме, делится на разнообразные белковые фракции сыворотки крови.

Когда выполняется анализ крови, для выражения результатов используется соотношение в процентах, в крови белковые фракции не подсчитываются непосредственно. Дело в том, что исследование протеиновых составляющих может демонстрировать меняющееся соотношение, что будет сигналом присутствия конкретного патологического ряда, в том числе проблем, имеющих онкологическую подоплеку.

Когда речь идет о непосредственно белковых фракциях в крови, подразумевается соотношение количественных показателей общебелочной фракции в крови. Выделяются пять вариантов:

• альбумины;
• α-1-глобулины;
• α-2-глобулины;
• β-глобулины;
• γ-глобулины.

Альбуминовая фракция отличается однородностью. В норме количестве ее от общего белкового должно быть на уровне 50-65 процентов. Глобулиновые фракции в плане своего состава отличаются разнородностью.

Так, во фракцию α-1-глобулинов входят несколько альфа-1-компонентов. Это антитрипсин, который является основой фракции. Он выполняет ингибиторские функции по отношению к протеолитическим ферментами. Кислый гликопротеин имеет широкий функциональный спектр, в зоне воспаления он способствует фибрилогенезу. С помощью липопротеинов выполняется липидная транспортировка. Кроме этого, в данной фракции присутствуют протромбин и белки, которые отвечают за транспортировку. Это глобулин тироксинсвязывающего типа и транкортин, который связывает кортизол и тироксин и транспортирует их соединение.

К фракции α-2-глобулинов относятся, по большей части, острофазные белки. Речь идет об альфа-2-макроглобулине, который представляет фракционную основу. Он реагирует на развитие реакций, связанных с инфицированием и воспалением. С помощью гликопротеина гаптоглобина образуется гемоглобиновый комплекс при гемолизе внутри сосудов. С помощью церрулоплазмина выполняется специфическая связка медных ионов.

Кроме этого, он оксидирует некоторые компоненты, способен заниматься инактивацией свободных радикалов. Присутствуют здесь и альфа-липопротеины, отвечающие за липидную транспортировку.

Во фракции β-глобулинов присутствует трансферрин. Речь идет о главном плазменном белке, который занимается железистой переноской. Кроме этого, имеется гемопексин, который связывает геммы/метггемы. Присутствуют компоненты комплиментарного типа, участвующие в иммунитетных реакциях, бета-липопротеины, транспортирующие холестерин и фосфолипиды и частично иммуноглобулины.

Фракция γ-глобулинов имеет полностью иммуноглобулинное строение. Под этим термином понимаются антитела, которые отвечают за обеспечение иммунитета гуморального порядка. Жидкая фракция крови может демонстрировать перемены в плане соотношения при целом ряде заболеваний. При этом общебелковый показатель изменениям не подвергается. Такое отклонение, именуемое диспротеинемия, встречается даже чаще, чем обычное изменение общего белкового количества. Динамическая расшифровка результатов позволит понять не только стадию заболевания, но и его длительность и эффективность лечения, которое проводится.

Особенности анализа

На сегодняшний день в лабораториях предлагается анализ на фракции белкового порядка. Он весьма популярен у врачей и помогает уточнять диагноз по многим патологическим направлениям. Назначаться он может всеми врачами, разных профилей. В качестве показаний основного порядка к назначению можно выделить следующие. Это воспаление, вне зависимости от их этиологии. Заболевания системного порядка, протекающие в хронике. Болезни, которые имеют связь с патологиями, затрагивающими соединительные ткани, опухоли злокачественного порядка.

Чтобы получить из кровяной сыворотки фракции белков, используется электрофорезный метод. Этот способ помогает как в оценке общего белкового показателя, так и в разделении его на фракции, получив соотношение в процентном выражении.

Чтобы показатели анализа были верны, важно не пренебрегать подготовкой к выполнению исследования. Кровь на проверку забирается из вены, всегда после предварительного голодания. Лучше всего выдержать период не менее 12 часов, в рамках которого допустимо употребление только питьевой негазированной воды.

Непосредственно перед сдачей под запрет попадают сигареты, постарайтесь не нервничать. Забор крови на анализ не производится после исследования рентгеном, УЗИ, флюорографии, исследования ректального порядка или физиотерапии. За несколько недель до тестирования, важно отменить лекарства, влияющие на липидный кровяной показатель. Если речь идет об анализе новорожденного, то проводится такое исследование только, если без него невозможно обойтись.

Нормы и отклонения от нее

Поскольку забор производится в основном у взрослых, то и нормы стоит рассмотреть для этой категории испытуемых. В идеале показатели по белковым фракциям должны быть в следующих процентных соотношениях. Большая часть сыворотки заполнена альбуминами, которые должны быть представлены в количестве 52-65 процентов. На втором месте по количеству располагаются γ-глобулины, количество которых должно быть в пределах 15-22 процентов. Далее по убыванию располагаются β-глобулины. Их референсный показатель 8-14 процентов. α2-глобулинов должно быть от шести до одиннадцати процентов, а меньше всего α1-глобулинов. Не менее двух с половиной и не более пяти процентов.

Выше уже подчеркивалось, что фракции белка имеют диагностическую важность при большом числе патологических проблем. Недостаток или излишнее количество какой-то из фракций приводит к неправильному в крови плазменному балансу. В рамках лабораторий предлагается десять вариантов электрофореграмм, по которым определяется конкретная патология.

Первый тип представляет собой воспаления острого характера. Для патологий такого типа характерно присутствие сниженного альбуминового показателя на фоне повышения таких глобулинов как альфа 1 и 2 и гамма. Второй тип представляет собой тоже воспаления, но перешедшие в хронику. В таком анализе будет присутствовать сниженный альбуминовый показатель и серьезное увеличение глобулинов альфа-2 и гамма. Остальные при этом за референсные границы не выйдут.

Третий тип помогает в определении нарушений, связанных с почечным фильтром. В таком случае наблюдается падение альбуминовых показателей и гамма-глобулина с присутствующим по альфа-2- и бета-глобулинам ростом. Наиболее опасен с диагностической точки зрения четвертый тип. Поскольку выступает он в качестве яркого маркера присутствия в организме опухолей, имеющих злокачественную природу, и новообразований метаститической природы.

Если в организме человека присутствует соответствующая патология, анализом будет продемонстрировано серьезное снижение альбуминового уровня на фоне совместного увеличения глобулиновых белковых компонентов. При этом то, где располагается первичная опухоль, не имеет значения, от этого показатели анализа не меняются.

С помощью пятого и шестого типа можно определить присутствие гепатитов, печеночных некрозов и ряда форм полиартрита. В таком случае демонстрируется сниженное альбуминовое количество, рост гамма-глобулина и некоторые отклонения по бета-глобулину. Седьмой тип может рассказать о присутствии желтухи, вне зависимости от ее генеза. На фоне падающих альбуминовых показателей, растет число альфа-2, бета- и гамма-глобулинов. Последние три варианта связаны с миеломной болезнью, вне зависимости от генеза. В таком случае глобулиновые показатели растут, а альбумин снижается.